Az elasztin egy fehérje család rostos fehérje szerkezetét. A fibroblasztok főleg a növekedési periódus alatt szekretálják, rugalmas tulajdonságokkal rendelkezik, amelyek megmagyarázzák, hogy a bőr visszacsípése vagy nyújtása után visszatér eredeti alakjába.
Szintézise az életkor előrehaladtával csökken, az elasztint pedig nem nyújtható kollagén váltja fel . A ráncok és a striák ennek a folyamatnak a jól látható példája, amely a mechanikai stresszhez kapcsolódik. A bőr öregedése a második példa.
A 30 évesnél fiatalabb bőrben az ötször több elasztin van, mint az öregedett bőrben 45 év után .
A genomon az elasztint kódoló gén a 7. kromoszómán helyezkedik el, a 7q11.23 lokuszon. Az elasztin egy 750 aminosav hosszú polipeptidlánc . Főleg prolinok és glicinek alkotják . Súlya 68kDa. A magas hidrofób aminosav-tartalom felelős a rugalmasságért. A dezmozin belép az elasztin összetételébe. Az elasztin egy olyan fehérje, amelynek nincs meghatározva magasabb rendű szervezeti felépítése. Inkább véletlenszerű "magasabb rendű szervezet" struktúrát alkalmaz (nem gömbölyű vagy tercier, mert az elasztin rostos fehérje). A hidrofób aminosavak álcázzák magukat, vagy eltávolodnak a vizes közegtől, és ezáltal a fehérje véletlenszerűen felborul önmagán. Tehát az elasztin részben feszített konformációk sorozatán belül változik. A polipeptidlánc tehát laza és strukturálatlan.
Amikor az elasztintartalmú szövet kifeszül, a letekeredő elasztin kiteszi hidrofób maradványait, termodinamikailag instabil helyzetet teremtve . A nyújtás után a hidrofób erő hatására a polipeptidlánc visszatér a kiinduló gömb alakú formájába. Tehát a rugalmasság annak köszönhető, hogy a fehérjék reverzibilis módon kibontakoznak, hogy megnyújtsanak egy hosszúkás konformációt és spontán visszatérjenek tekercselt formájukhoz, amint a feszültség felszabadul.
Az elasztinmolekulák kovalens keresztkötésekkel vannak csoportosítva lizinmaradványaik között. Így képződnek a rugalmas szálak, és ez magyarázza elasztikus szilárdságukat is.
Az elasztin szintéziséhez szilícium szükséges ; ezenkívül az aorta tartalmazza a legnagyobb mennyiségű rugalmas szálat és szilíciumot.
Az elasztint a fibroblasztok szintetizálják és szekretálják az extracelluláris térben először a proelasztinban, majd a tropoelastinban. Az elasztin az elasztikus szálak fő alkotóeleme - akár 90% -ig -, amelyekhez fibrillint adnak . Ezért az extracelluláris mátrix fő alkotóelemei az elasztinnal és a fibrillinnel társított kollagének, amelyek a kovalens keresztkötések révén képezik a rugalmas szálakat . A teljes elasztintermelés a pubertás körül megáll. Ezt követően az elérhető elasztin mennyisége idővel csökken.
Az elasztin lebomlása összekapcsolódik az elasztáz , egy fibroblasztok által kiválasztott enzim hatásával . Az enzimatikus hatását elasztáz gátolja α 1 -antitripszin . A lebomlás gátlása megteremti az egyensúlyt, ami növeli az elasztin stabilitását.
Megkülönböztető jellemzők jellemzik az elasztint: az elasztin lehetővé teszi a sejtek megkötését, és lehetővé teszi a biológiai szövetek kialakulását. Így a bőr , a tüdő , az erek , a kötőszövetek , egyes inak és porcok megfelelő működése szorosan összefügg az elasztin jellemzőivel. Ahogy a neve is mutatja, az elasztin rugalmas. Egyenlő átmérő esetén ötször rugalmasabb, mint egy gumiszalag . Hossza 150% -áig nyújtható nyugalmi állapotban, mielőtt betörne. Így lehetővé teszi a szövetek nyújtását és nyújtás után visszatér a kezdeti állapotba, ami rugalmasságot biztosít számukra.
A mikroszkóp alatt végzett megfigyelés szempontjából az elasztin alig látható az eozin-hematoxilinnel végzett hagyományos festés után , ezért ezüstfestést alkalmaznak.
A testben az elasztin a folyamatos fizikai deformációnak, nyomásnak és a feszültség jelentős változásának kitett szövetekben található.
Az elasztin a rugalmas artériák közegében található , például az aortában , fő ágaiban és a pulmonalis artériákban. Így ezen artériák fala elérheti az elasztin 40% -os koncentrációját, szemben az izmos artériák 10% -ával. Ez a rugalmas artériáknak nagyon nagy nyújthatóságot biztosít. Az elasztin szerepe ezért elengedhetetlen a vér eloszlásához a testben az egyes szívverések után. Az öregedés során az elasztin elvesztése az artériák merevedését okozza.
Az elasztin a pulmonalis alveolusok falában is jelen van . Ez felelős az alveoláris expanzióért az inspiráció során és az alveolaris kompresszióért a kilégzés során.
Az elasztin a bőr dermiszében található , amely támaszként működik. Az öregedés során például a dermis rugalmasságának és tónusának elvesztése, amely már nem tud szembeszállni az alapul szolgáló izmok összehúzódásának hatásaival, ráncok megjelenését váltja ki . Továbbá az ultraibolya sugaraknak való kitettség növeli az elasztin lebomlását.
A Williams-szindróma egy genetikai betegség által okozott egy vagy több mutációt a kromoszómán 7. Néhány jellemző elváltozások ennek az állapotnak is magyarázható mutációk a elasztin gén. Az aorta szűkület az.
Ehlers-Danlos szindróma kötőszövet és kollagén betegség
Az alveoláris falak pusztulását, amely többé-kevésbé fontos tasakokat eredményez, amelyek elveszítik összenyomhatóságukat, tüdő emphysemának nevezzük .
A tüdő emphysema mint genetikai betegségA Α1-antitripszin-hiány autoszomális recesszív genetikai rendellenesség. Ezért elvesztette az elasztin elasztáz általi lebontásának gátlását. Ez az alveoláris fal elpusztulásához vezet, ami tüdő emphysemát eredményez.
Tüdő emfizéma a dohányzás következményekéntA dohányzás növeli a gyulladásos reakciót a tüdőben, ezáltal követi az elasztin elasztáz általi lebomlásának növekedését. A dohány így vezet tüdő emfizémához .
Egyéb elasztikus fehérjék: