Biszfoszfoglicerát mutáz

Biszfoszfoglicerát mutáz
A cikk szemléltető képe A biszfoszfoglicerát-mutáz
Humán biszfoszfoglicerát mutáz dimer ( PDB  2H4Z )
Főbb jellemzői
Szimbólum BPGM
EK sz. 5.4.2.4
Homo sapiens
Locus 7 q 33
Molekuláris tömeg 30 005  Da
A maradványok száma 259  aminosav
A GeneCards és a HUGO oldalain elérhető linkek .
Bejön 669
HUGO 1093
OMIM 613896
UniProt P07738
RefSeq ( mRNS ) NM_001293085.1 , NM_001724.4 , NM_199186.2 , XM_011516527.1
RefSeq ( fehérje ) NP_001280014.1 , NP_001715.1 , NP_954655.1 , XP_011514829.1
Együtt ENSG00000172331
EKT 1T8P , 2A9J , 2F90 , 2H4X , 2H4Z , 2H52 , 2HHJ , 3NFY

GENATLÁK • Géntesztek • GoPubmed • HCOP • H-InvDB • Treefam • Vega

A biszfoszfoglicerát mutáz (BPGM) egy enzim specifikus eritrociták és sejtek a méhlepény katalizálni izomerizációs a 1,3-bisphospho- D -glycérate (1,3-BPG) során termelt glikolízis 2,3-bisphospho - D -glycerate , amelynek az a tulajdonsága, hogy stabilizálja a hemoglobin dezoxi- formáját , és ezáltal hatékonyabbá teszi az oxigén szállítását a vérben alacsony O 2 parciális nyomás alatt. az affinitásgörbe ennek megfelelő kiigazításával.

1,3-biszfoszfo-D-glicerát.svg          D-2,3-biszfoszfoglicerát.svg
1,3-BPG 2,3-biszfoszfo- D- glicerát

Ez a reakció fiziológiailag csak hemoglobin jelenlétében hasznos , ahol a 2,3-BPG a dezoxi- hemoglobin stabilizálásával az oxihemoglobinhoz kötött oxigén felszabadulását idézi elő. Ezért van az, hogy a BPGM csak az eritrocitákban és a méhlepényben található meg  : utóbbiban nagyobb mennyiségű oxigént biztosít a magzat számára .

Biszfoszfoglicerát mutáz A kép leírása, az alábbiakban is kommentálva Kristályos szerkezet egy dimer humán biszfoszfoglicerát mutáz ( EKT-  1T8P ). Kulcsadatok
EK sz. EK 5.4.2.4
CAS-szám 9024-52-6
Enzimaktivitás
IUBMB IUBMB bejegyzés
IntEnz IntEnz nézet
BRENDA BRENDA bejárat
KEGG KEGG bemenet
MetaCyc Metabolikus út
PRIAM Profil
EKT Szerkezetek
MEGY AmiGO / EGO

Hivatkozások

  1. Az itt megadott tömeg és szermaradványok száma megegyezik a fehérje prekurzor értékével, amelyet a gén transzlációja eredményez a transzláció utáni módosítások előtt , és jelentősen eltérhetnek a funkcionális fehérje .
  2. (en) Wang Y, Wei Z, Bian Q, Cheng Z, Wan M, Liu L, Gong W, "  Crystal structure of humán biszfoszfoglicerát mutáz  " , J. Biol. Chem. , vol.  279, n o  37, 2004. szeptember, P.  39132–8 ( PMID  15258155 , DOI  10.1074 / jbc.M405982200 )