Citoszkeleton

A sejt citoszkeletonja a biológiai polimerek szervezett halmaza, amely a legtöbb építészeti és mechanikai tulajdonságot biztosítja. A gerincesek „ csontvázára ” vonatkozó terminológiai hivatkozás azonban félrevezető, mivel:

a citoszkeleton alkotórészeinek többsége polimerizációval folyamatosan megújul;
a citoszkeleton a sejt mozgására és táplálkozására kifejtett erõinek többségébõl származik, amelyben inkább " izomzat " -ra hasonlít ;
a citoszkeleton mechanikai tulajdonságai a komponensektől és a figyelembe vett helyzettől függően nagyon változatosak;
a citoszkeleton aktivitásának olyan következményei vannak, amelyek messze túlmutatnak a tisztán mechanikus szerepeken (mozgás és szerkezet), például: a génexpresszió, a sejtdifferenciáció vagy a proliferáció szabályozása.

Valamennyi eukarióta citoszkeletonja meglehetősen hasonló (bár fontos különbségek vannak az állati és a növényi sejtek között), míg a közelmúltban prokariótákban felfedezettek egészen másképp szerveződnek.

Eukarióta citoszkeleton

Összetétel és általános felépítés

A citoszkeleton fehérjék biológiai polimerjeiből áll, amelyeket olykor rostoknak is neveznek, mivel sejtméretük nagy. Három kategóriába sorolhatók:

Az aktin szálak alkotják az aktint (egy olyan fehérjét, amelynek különböző típusai vannak). Ugyanezek a szálak nagy mennyiségben megtalálhatók az izomrostokban is . Átmérőjük körülbelül 7–8 nm, perzisztencia-hosszuk pedig körülbelül 17 µm. Ezért elég rugalmas szálak , mivel kettős spirálban vannak elrendezve . Az aktin monomerek aszimmetriája és spirális összeállításuk miatt is orientálódnak : az egyik vége (+) sokkal gyorsabban polimerizálhat, mint a másik (-). Polarizált szálakról beszélünk . Az aktinszálak dinamikus hálózatot alkotnak . Az aktinszálak dinamikáját egy szállítószalag-jelenség (depolimerizáció a (-) végén és a (+) végén polimerizáció, valamint a szálak bizonyos fehérjék által történő hasítása) teszi lehetővé (ezáltal lerövidíti az izzószálakat, és a helyeket kettővel megszorozza ( +) polimerizáció).

Az aktin más fehérjékkel (térhálósító fehérje), például filaminnal és fodrinnal, azaz 250, illetve 243 kDa fehérjékkel társul , amelyek a háromdimenziós hálózat kiindulópontjai. Ezenkívül a fodrin lehet az oka az autoimmun betegségek kialakulásának, amikor a Sjögren-betegségben szenvedő egyéneknél ezt a fehérjét célzó autoantitestek termelését extrapolálják. Ezeknek az asszociációknak az eredménye többek között a citoszol viszkozitásának növekedése és bizonyos jelátviteli utak kiváltása. Az aktin szálak az F-aktin polimerből (filamentum) és a G-aktin monomerből (gömb alakúak) állnak. Az F aktin és a G aktin között dinamikus egyensúly van, az aktin hálózat a plazmamembrán alatt helyezkedik el, a polimerizáció mértéke meghatározza a sejt általános alakját és a sejt plaszticitását, amely szükséges számukra. Vándorlási folyamat, endocitózis , osztály ...

A köztes szálak . Ezek a citoszkeleton legkevésbé dinamikus elemei, de tanulmányuk gyorsan fejlődik. Nagyon fontosak a mag szerkezete szempontjából, mivel a legellenállóbbak. Polarizálatlanok. Lehetővé teszik az organellák lehorgonyzását. Átmérőjük 8 és 10 nm között lehet, így az aktin mikrofilinek és a mikrotubulusok között közepes méretűek. Minden eukarióta sejtben megtalálhatók, de néhányuk csak a gerincesekben található meg. Megkülönböztetünk:
- keratinszálak, amelyeket számos diszulfidhíd jellemez ; a gerincesek, a haj, a szőrszálak, a körmök hámsejtjeiben találhatók ...
- dezminszálak találhatók a sima és harántcsíkolt izmok izomsejtjeiben és a szívizomban
- a magban lévő magréteg a mag belső membránja ellen alkalmazva; ez egy fibrilláris fehérjeréteg, amelynek fehérjei laminák.
A mikrotubulusok a citoszkeleton legmerevebb alkotóelemei. Üreges hengeres szerkezetek, amelyek falát tubulin polimerek alkotják (α és β tubulin dimerek). Perzisztenciájuk hossza valójában több milliméter, ami nagymértékben meghaladja a sejt méretét, átmérője pedig 15-25 nm között változik, a mikrotubulusok típusától függően. Ezt a merevséget egy csőszerkezet biztosítja számukra az őket alkotó monomerek sajátos összeállítása miatt. A mikrotubulusok ugyanúgy polarizálódnak, mint az aktinszálak, de a polimerizációs biokémia eltérő. Különösen van egy dinamikus instabilitás, amely a mikrotubulus nagyon hirtelen rövidüléséhez vezethet, amely nagy erőforrás lehet.

A polimerek hálózatokba, kötegekbe vagy kábelekbe vannak rendezve az általuk betöltött szerepek szerint. Fontos szem előtt tartani, hogy a citoszkeleton szerkezete és összetétele rendkívül dinamikus. Ezt a magas szintű szervezettséget és labilitást több száz segítő fehérje jelenléte teszi lehetővé a citoszkeletonnal kapcsolatban:

áthidaló fehérjék (amelyeket általában az angol crosslinkers vagy crosslinking protein kifejezéssel jelölnek ). Ez a kifejezés a polimerek fizikájára utal, ahol bizonyos komponensek (például a gumi kénje) hozzáadása összeköttetések kialakulásához vezet a láncok között, és teljesen megváltoztatja az anyag fizikai tulajdonságait. Valójában ez történik, még drámaibb módon, a citoszkeleton esetében. Valójában a legtöbb térhálósítót a sejt más szabályozó fehérjék segítségével irányítja, ami néha lehetővé teszi a citoszkeleton nagyon gyors átszervezését.
elágazó fehérjék (néha az előzőek speciális esetének tekintik, de főként az aktin filamentumok esetében fontosak)
kupakfehérjék és depolimerizáló fehérjék ( sapkázó , elválasztó fehérjék ), amelyek szabályozzák a végükön a szálak polimerizációs sebességét
horgonyfehérjék
molekuláris motorok, például miozinok, kinezinek vagy dyneinek. A sejtbiológia kiterjedt vizsgálati területe a molekulamotorok alapvető fontosságúak a sejt mechanikai és morfológiai tulajdonságainak beállításában, valamint a vezikuláris kereskedelemben.

Növényi citoszkeleton

A sejt alakját főleg a fal ozmotikus nyomása / ellenállása kölcsönhatás határozza meg, a citoszkeleton kisebb jelentősége van: közbenső szálak hiánya (kivéve a mag szintjén). A mikrotubulusok hálózata nagyon fejlett, és a membránhoz simuló helikális struktúrába szerveződik (kapcsolat a fal cellulózszálainak szintézisével). Valójában a cellulózrostok szintézise a növény falában a kortikális mikrotubulusok révén történik a plazma membrán mentén.

Lokalizált struktúrák

Fő funkciók

A citoszkeleton a sejten belül számos funkcióval járul hozzá:

A sejt alakjának szabályozása (példák: diapedézis , sejtérzékenység a környező szubsztrát mechanikai és topográfiai paramétereire, extracelluláris mátrix, egyéb sejtek, biomanyagok stb.).
Rögzítés a szomszédos sejtek membránjaihoz.
Nyúlványok vagy membráninvolúciók kialakulása (fontos a fagocitózis és a sejtvándorlás szempontjából: pseudopodia )
A belső szerkezet és különösen a sejtrekeszek karbantartása.
A fehérjék vagy az mRNS szállítása.
A kromoszómák szétválasztása a mitózis során
A mitotikus gyűrű kialakulása és összehúzódása lehetővé teszi két leánysejt fizikai elválasztását (citodézis).
Az izomsejtek összehúzódása.

Ez a lista nem lehet teljes, sok ismeretlen szerepet rendszeresen kiemelnek az ezen a területen nagyon aktív kutatások.

Mechanikai tulajdonságok

A különböző típusú szálak nagyon eltérő mechanikai tulajdonságokkal rendelkeznek:

a mikrotubulusok jelentősen nyújthatók, de nagyon csekély ellenállással rendelkeznek;
az aktin mikroszálak rendkívül ellenállóak, de deformációs képességük nagyon csekély;
a köztes szálak majdnem a kifejtett erő arányában deformálódnak, és a dimerek és a tetramerek jelentős átfedése nagyon nagy mechanikai igénybevételt tesz lehetővé.

Prokarióta citoszkeleton

A citoszkeleton jelenlétét a prokariótákban bizonyították 2006-ban, különösen Rut Carballido Lopez és csapata munkájának köszönhetően . Felfedezték az aktinfehérjével homológ MreB (in) fehérjét és hasonló szerkezetet, amely a membrán alatt helyezkedik el, és úgy tesz, mintha fontos szerepet játszanának a szerkezetben és a sejt alakjában. Úgy gondolják, hogy az FtsZ fehérje szerepet játszik a baktériumok citodierézisében is.

Megjegyzések és hivatkozások

(in) Rut Carballido-López, " The Bacterial Actin Cytoskeleton-Like " , Microbiology and Molecular Biology Reviews , vol. 70, n o 4,1 st december 2006, P. 888-909 ( DOI 10.1128 / MMBR.00014-06 )