A lamininok a kollagéntől eltekintve a bazális réteg fő fehérjekomponensei . A laminint először izolálták az egér szarkómából, az EHS2-ből a XX . Század közepén Timpl és Rupert (Németország). A lamininmolekulákat az alaplemez mögött található korion hámsejtjei (1 lánc) és kötőszövetei (2 lánc) választják ki .
Lamininek egy család a proteinek , közelebbről nagy heterotrimer glükoproteinek molekulatömege 400-1000 kDa.
A laminineket 3 polipeptidlánc összeállításával állítják össze: α (alfa), β (béta) és γ (gamma). Ezt a három, különálló gének által kódolt láncot diszulfidhidak kötik össze. A lamininek aszimmetrikus keresztmorfológiája három rövid és egy hosszú kar. Az N-terminális és a C-terminális végek megfelelnek a rövid és a hosszú karoknak. (Lásd a diagramot)
A lamininek 3 fő receptorcsaláddal rendelkeznek. Ezek főleg az α-láncok C-terminális globuláris régiójához kötődnek. A szulfatált glikozaminoglikánokhoz tartozó integrinek és proteoglikánok minden α-lánchoz kapcsolódnak, ellentétben az a1- és α2-láncokhoz specifikusan kötődő dystroglikánokkal. Vannak olyan proteoglikánok is, amelyek képesek kötődni a β és γ láncokhoz, valamint a heparán-szulfát az α és β láncokhoz. Ezenkívül a β és γ lánc megköti a kollagén molekulákat. Ezenkívül a laminin a specifikus kötőhelyek révén megkötődhet a nidogénhez, a kollagén IV-hez, az integrinekhez és végül a proteoglikánokhoz (GAG-k: szulfatált glikozaminoglikánok)
5 α-lánc alegység van, 3 a β-nak és 3 a y-nek. Ez a változatosság különböző kombinációkat tesz lehetővé. Így 2006-ban a lamininok 15 különböző izoformáját azonosították.
Táblázat a különféle lamininokról, azok összetételéről és elhelyezkedéséről:
| Nevek | Más nevek | Fogalmazás | Elhelyezkedés |
|---|---|---|---|
| Laminin 1 | EHS-Laminine | α1β1γ1 | Hám és endothelium |
| Laminin 2 | Merosin | α2β1γ1 | Szinapszis |
| Laminin 3 | S-Laminine | α1β2γ1 | Csíkos izmok és perifériás idegek |
| Laminin 4 | S-Merosin | α2β2γ1 | Myotendinous junction és trophoblastok |
| Laminin 5 | α3β3γ2 | A pikkelyes és átmeneti hámok alaplapja | |
| Laminin 6A | K-Laminine | α3β1γ1 | Hámszövet |
| Laminin 7A | Ks-Laminine | α3β2γ1 | |
| Laminin 8 | α4β1γ1 | ||
| Laminin 9 | α4β2γ1 | ||
| Laminin 10 | α5β1γ1 | A dermis és az epidermis között | |
| Laminin 11 | α5β2γ1 | ||
| Laminin 12 | α2β1γ3 | ||
| Laminin 14 | α4β2γ3 | ||
| Laminin 15 | α5β2γ3 |
A lamininek számos sejtfunkcióval rendelkeznek.
Az idegrendszer szintjén a fasciculáció lehetővé teszi az axonok megnyúlását. Ez az extracelluláris mátrix lamininjei és az axonok felületén expresszálódó specifikus molekulák közötti interakciókból származik.
A lamininek szintén részt vesznek a sejtvándorlás jelenségeiben, többek között az embriogenezis során. Ezenkívül bebizonyosodott, hogy bizonyos sejtek egy laminint tartalmazó mátrixon vándorolnak, amelyet maguk választanak ki.
Az 5., 6. és 7. lamininok, amelyek a hem dezmoszómák , tapadó csomópontok szintjén helyezkednek el, részt vesznek a hámsejtek kohéziójában a bazális (caudalis) felületük szintjén, és ezáltal lehetővé teszik polaritásuk meghatározását.
Az 1-es lamininok és a IV-kollagén egy hálózatot alkotnak, amely az alapmembrán kereteit képezi a szövetek strukturális és funkcionális fenntartásának elérése érdekében.
Genetikailag nem funkcionális lamininek vesznek részt bizonyos patológiákban.
A lamininok α2 alegységének mutációja a veleszületett izomdisztrófiáért felelős bazális réteg szerkezetének elvesztéséhez vezet . Ez a patológia az izomsejtek halálának következménye, mivel nincsenek túlélési jelek az integrinek által a lamininek felé.
Perifériás idegekben a laminin α2 alegység hiánya felelős a perifériás idegek hibás mielinációjáért .
Az 5 és 6 lamininok, valamint a lamininok α3, β3 és γ2 alegységei hozzájárulnak a dermo-epidermális kohézióhoz. Ezek mutációja a junkcionális epidermolysis bullosához vezethet, vagyis a keratinociták bőrbuborékokkal való tapadásának rendellenességéhez, valamint a gége-, az emésztőrendszeri és a légzőszervi nyálkahártyák károsodásához vezethet.