Hiszton-metil-transzferáz
Hiszton-lizin- N- metil - transzferáz
Hiszton-arginin- N- metil - transzferáz
A hiszton-metil-transzferáz olyan metil-transzferáz , amely a következő reakciók egyikét katalizálja :
S -adénosyl- L metionin +
maradékot a
L -lizin egy
hiszton S -adénosyl- L -homocystéine +
maradékot az
N 6 -metil- L -lizin egy
hiszton ;
⇌{\ displaystyle \ rightleftharpoons}
S -adénosyl- L metionin +
maradékot az
L -arginin egy
hiszton S -adénosyl- L -homocystéine +
maradékot az
N ω -méthylarginine egy
hiszton .
⇌{\ displaystyle \ rightleftharpoons}
Az első a lizin maradványaira ( EC 2.1.1.43 ), a második az arginin maradékaira ( EC 2.1.1.125 ) vonatkozik. Mindkét esetben az S- adenozil-metionin kofaktorként és metilcsoport donorként egyaránt szolgál .
Ezek az enzimek ugyanazt a maradékot többször képesek metilezni , például trimetil-lizinhez vezetve . Az átadás a a metil- csoportok zajlik preferenciálisan specifikus lizin és arginin-maradékot a hisztonok H3 és H4 . A sejtek az eukarióták , a genom kondenzálódik nagyon szorosan formájában kromatin , amely különösen a DNS és a hisztonok , úgy, hogy az enzimek, amelyek kell érni a genetikai anyag kell hozzáférhetővé tenni. Ez az, amit a hiszton metiltranszferázok tenni a metüezésével hiszton specifikus helyeken, amelyek módosítják azok tulajdonságait. A hiszton-metiláció (in) fontos biológiai folyamat, mivel az epigenetikus kromatin fő változása szabályozza a génexpressziót , a genom stabilitását, az őssejtek érését , a sejtvonalak fejlődését, az ujjlenyomat-felvételnek kitett gének szabályozását , a DNS-metilációt és a sejtes mitózis folyamata .
Megjegyzések és hivatkozások
-
(in) Carla Sawan és Zdenko Herceg , " 3 - hiszton módosítások és rák " , Advances in Genetics , Vol. 70,
2010, P. 57–85 ( DOI 10.1016 / B978-0-12-380866-0.60003-4 , olvassa el online )
-
(in) Qin Feng, Hengbin Wang, Huck Hui Ng, Hediye Erdjument-Bromage, Paul Tempst Kevin Struhl és Yi Zhang : " A H3-lizin metilezését a HMTázok új családja közvetíti SET domain nélkül " , Jelenlegi biológia , köt. 12, n o 12,
2002. június 25, P. 1052-1058 ( PMID 12123582 , DOI 10.1016 / S0960-9822 (02) 00901-6 , olvassa el online )
-
(in) Huck Hui Ng, Qin Feng, Hengbin Wang Hediye Erdjument-Bromage, Paul Tempst, Yi Zhang és Kevin Struhl , "A DOT1 lizinmetilációja a H3 hiszton globuláris doménje jelentős a telomer elnémítás és a Sir fehérje kombináció szempontjából " , Gének és fejlődés , vol. 16, n o 12,
2002. június 15, P. 1518-1527 ( PMID 12080090 , PMCID 186.335 , DOI 10,1101 / gad.1001502 , olvasható online )
-
(en) Adam Wood és Ali Shilatifard , „ A hisztonok poszttranszlációs módosítása metilezéssel ” , Advances in Protein Chemistry , vol. 67,
2004, P. 201-222 ( DOI 10.1016 / S0065-3233 (04) 67008-2 , online olvasás )
-
(in) Tina L. Branscombe, Adam Frankel, Jin-Hyung Lee, Jeffry R. Cook, Zhi-hong Yang, Sidney Pestka és Steven Clarke , " PRMT5 (Janus Kinase-kötő fehérje 1) A katalizátorok képződése szimmetrikus dimetilarginin maradványok fehérjékben ” , Journal of Biological Chemistry , vol. 276, n o 35,
2001. augusztus 31, P. 32971-32976 ( PMID 11413150 , DOI 10.1074 / jbc.M105412200 , online olvasás )
-
(a) Valerie H. Weiss, Anne E. McBride, Michelle A. Soriano, David J. Filman, Pamela A. Silver és James M. Hogle , " A struktúra és oligomerizációs az élesztő arginin metiltranszferáz, Hmt1 " , Nature Structural & Molecular Biology , vol. 7, n o 12,
2000. december, P. 1165-1171 ( PMID 11101900 , DOI 10.1038 / 82028 , olvasható online )
-
(a) Xing Zhang, Lan Zhou és Cheng Xiaodong , " Crystal structure of a konzervált mag protein arginin metiltranszferáz PRMT3 " , EMBO Journal , Vol. 19, n o 14,
2000. július 17, P. 3509-3842 ( PMID 10899106 , PMCID 313989 , DOI 10.1093 / emboj / 19.14.3509 , online olvasás )
-
(in) Tony Kouzarides , " Kromatin-változások és működésük " , Cell , vol. 128, n o 4,
2007. február 23, P. 693-705 ( PMID 17320507 , DOI 10.1016 / j.cell.2007.02.005 , online olvasás )
Lásd is
-
NSD2 , hiszton-metil-transzferáz
<img src="https://fr.wikipedia.org/wiki/Special:CentralAutoLogin/start?type=1x1" alt="" title="" width="1" height="1" style="border: none; position: absolute;">