Az N-glikozilezés egy biokémiai folyamat, amely az endoplazmatikus retikulumban oldódó fehérjék és transzmembrán tekintetében történik . Ez megfelel egy 14 cukorból álló édes fa kapcsolódásának a növekvő peptidláncokon, amint azok belépnek az ER lumenébe . Ez egyenértékű a fehérje jelölésével, amely megvédi az enzimatikus lebomlástól, növeli annak hidrofilitását , segíti a fehérje felhajlását és részt vesz a minőségellenőrzésben.
Ez egy co-transzlációs mechanizmus, ömlesztett szállítására egyetlen faj oligoszacharid, amely az N-acetilglükózamin, mannóz és glükóz, szintetizált külső felületén a ER , majd internalizálódik a lumenben egy flip-flop mechanizmus érdekében, hogy átkerülnek a peptidláncba. A fehérje érésével metszeni fogják.
E reakció során egy "N-glikozilezett" oligozid kötődik egy elérhető aminosav aszparaginhoz , amely egy konszenzusos Asn-X-Ser / Thr szekvenciához tartozik (X a szterikus akadályok miatt a prolin kivételével bármely aminosavat képvisel). Ezt a reakciót katalizálja, egy membrán enzim a oligosaccharyl-transzferáz típusú, és általában kezdődik egy N-acetil-glükózamin .
Az N-glikozilezés lehetővé teszi, hogy a fehérjék többek között a glikoproteinek eredeténél játsszanak, és invariáns magot hoznak létre, amely 5, mindig azonos identitású, 3 mannózból és 2 N-acetil-glükózaminból áll.
Az N-glikozilezett fehérjének érése alatt minőségellenőrzést kell elvégezni, amelyet a REG-ben kaprónlektinek, például kalnexinek és kalretikulinok, valamint az ER specifikus chaperonfehérjéi révén hajtanak végre, a hősokk-fehérjék családjának BIP-jével . Glikozilázok kísérik őket, amelyek amputálják az oligoszacharid-láncot, lehetővé téve a fehérje helyes konformációjának ellenőrzését, amely ha jól konformált, akkor folytatja N-glikozilezését a Golgi-készülékben, de ha rosszul konformálódik, degradációs jelük van, amelyet egy mannozidáz indukál a proteaszóma felé, és szénhidrátláncukat egy N-glikanáz eltávolítja.