Az aminosav olyan karbonsav , amelynek amin funkciós csoportja is van . Az ilyen szerves vegyületek ezért mind a karboxil- csoport, -COOH és egy amin-csoport, például egy primer amin -NH 2 vagy egy szekunder amin –NH–. Az élővilágban körülbelül 500 aminosav ismert, amelyek közül körülbelül 149 található a fehérjékben . Ezeket az aminosavakat sokféleképpen lehet besorolni: gyakran az amincsoport karboxilcsoporthoz viszonyított helyzete szerint osztályozzák, megkülönböztetve például az α-aminosavakat , β-amino- , γ-amino- vagy δ-amino-csoportokat ; osztályozhatók polaritásuk , izoelektromos pontjuk vagy alifás , aromás , ciklikus vagy nyílt láncú jellegük , vagy akár a karboxil- és amincsoporttól eltérő funkciós csoportok jelenléte alapján is, amelyek meghatározzák a vegyületek ezen osztályát.
A biokémia , α-aminosavak fontos szerepet játszanak a szerkezet, anyagcsere és fiziológiájának a sejtek az összes ismert élőlény , összetevőjeként peptidek és fehérjék . Mint ilyenek, ők alkotják az emberi test nagy részét a víz után . Ritka kivételektől eltekintve a H 2 N - HC R –COOH típusú általános struktúrát mutatják be, Ahol R jelentése a oldallánc azonosító α-aminosav . Valamennyi ismert élőlény összes fehérje - néhány kivételtől eltekintve - csak 22 különböző aminosavból áll, amelyek néha kissé módosultak, ezeket proteinogén aminosavaknak nevezik . Ezek közül 19 aminosav csak négy kémiai elemet tartalmaz : szén , hidrogén , oxigén és nitrogén ; két aminosav tartalmazhat még egy atom a kén- , és ritka aminosavat tartalmaz egy atom szelén . Ezek az aminosavak alkotnak hosszú lineáris biopolimerek , úgynevezett polipeptidek , amelyekben a monomerek van egymáshoz peptidkötésekkel . A polipeptiden belül egy vagy két peptidkötésben részt vevő aminosav az aminosav maradéka . A sorrend, amelyben ezek a szekvenciák egymást követik a polipeptidekben, a peptidszekvencia, és a gének a genetikai kód révén határozzák meg , amely kapcsolatot hoz létre három nukleáris bázis kodonjai és ezeknek a csoportoknak mindegyike között.
Az aminosavak szinte mindegyike királis molekula , amelyek természetes képviselői lényegében az L- enantiomerek ; D- aminosavak találhatók a baktérium sejtfalaiban és néhány antibiotikum , például a gramicidin , amely nem riboszomális peptid . A proteinogén aminosavak a fehérjékben betöltött szerepük mellett fontos bioszintézisek prekurzorai is lehetnek . Ez a helyzet például, a glicin , a prekurzort porfirin , amely a hem a vörös vérsejtek , valamint a inozinsav , amely a purin bázisok a nukleinsavak . Ezenkívül számos aminosav, akár proteinogén, akár nem, szintén központi szerepet játszik a szervezet fiziológiájában, függetlenül a fehérjékhez való hozzájárulásuktól. Így a karnitin , egy nem proteinogén aminosav , részt vesz a lipidek transzportjában . A glutamát (proteinogén) és a sav- γ-aminovajsav (GABA, nem proteinogén) az agyban található , illetve a központi idegrendszer fő neurotranszmitter gerjesztője és fő gátlója . Számos más, nem proteinogén biológiai α-aminosav is létezik, amelyek közül néhányat protein-aminosavakból nyernek a fehérjék poszttranszlációs módosításával - például a citrullin , amely argininből származik , és a piroglutaminsav , a glutaminsav laktamizálásával . - vagy nem lépnek be a fehérjék alkatába - például DOPA és ornitin . Néhány természetes α-aminosav is mérgező lehet, mint például a domoesav , amely egy phikotoxin .
Állítólag a 22 proteinogén aminosav közül kilenc nélkülözhetetlen az ember számára, mivel emberi anyagcserével nem képesek előállítani őket, ezért közvetlenül az étrendből kell őket szolgáltatni . Egyéb aminosavak is nélkülözhetetlenek lehetnek, kortól vagy egészségi állapottól függően. Az esszenciális aminosavak listája fajonként különbözik : a kérődzők például több aminosavat nyernek, amelyeket maguk nem szintetizálnak, a retikulorumenben lévő mikroorganizmusok emésztési termékeiből . Biológiai jelentőségük miatt az aminosavak a táplálkozás fontos építőkövei, és gyakran használják őket étrend-kiegészítőkben . Különböző technológiák az aminosavakat is felhasználják, például műtrágyaként , az élelmiszeriparban az élelmiszeriparban , a gyógyszertárban , a finom vegyszerekben és a szerves szintézisben ( például aszimmetrikus szintézis ).
A leggyakoribb természetes aminosavak az a-aminosavak , amelyeknek az összes proteinogén aminosav része . Eltekintve glicin , amelynek oldallánca redukáljuk egy hidrogén atom , és amelynek α szén tehát nem egy sztereogén centrumot , mind ezek az aminosavak királis vegyületek kiállító D / L sztereoizomériát . A riboszómák által a fehérjékbe beépített proteinogén aminosavak mind L- enantiomerek , de a D-aminosavak a poszttranszlációs módosítások eredményeként jelen lehetnek a fehérjékben , különösen az endoplazmatikus retikulumban , mint például bizonyos tengeri élőlényekben, például haslábúakban a Conus nemzetségből . A D-aminosavak a baktérium sejtfalának peptidoglikánjának is fontos alkotóelemei , és a D szerin neurotranszmitterként működne az agyban .
A D / L megnevezés az –NH 2 csoport jobb vagy bal oldali helyzetéből származika vetülete Fischer , a karboxilcsoport , hogy a csúcson ezen ábrázolás, a hasonló fontossági sorrendben a csoportok (a szabályai Cahn, Ingold és Prelog ):
A természetes L aminosavak legtöbbször abszolút S konfigurációval rendelkeznek, míg a D aminosavak R konfigurációval rendelkeznek ; Az L -cisztein és L -sélénocystéine , savas α-amino proteinogén, azonban van egy abszolút konfigurációja R miatt az atom rendre kén- és szelén -rokon szén β azok oldallánc: -CH 2 SHés –CH 2 SeHa második helyet foglalja el a –COOH csoport előtt, amely megfordítja az abszolút konfigurációt a többi L- aminosavhoz képest .
Ezek az enantiomerek optikailag aktívak : mindegyik izomer eltéríti a polarizált síkfényt, és dextrotorikusan (+) vagy lefelé forog (-) attól függően, hogy a fény polarizációs síkjának forgása az óramutató járásával megegyező vagy az óramutató járásával ellentétes irányban halad-e. Nincs összefüggés a polarizációs sík (vagy a forgási teljesítmény ) forgásiránya és az aminosav konfigurációja között: így az L - alanin forgatható és L (-) - alanin . Megállapodás szerint van egyezés az ózok és az aminosavak ábrázolása között.
Néhány ilyen aminosavak, mint például a treonin és izoleucin , van egy aszimmetrikus 2 nd szénatomot . Ebben az esetben a természetes vegyületet ( 2S , 3R ) L-nek, enantiomerjét ( 2R , 3S ) D-nek, a másik két sztereoizomernek ( 2S , 3S és 2R , 3R ) nevezzük. a szubsztituensek különböző pozícióit allo- nak nevezzük .
A szén a atomok aminosavak, amelyek oldallánca kapcsolódik a szén-dioxid-α , például lizin képviselt alább ellen, egymás által kijelölt görög betűvel β, γ, δ, stb Így szólunk a α-amino , β-amino , γ-amino , δ-aminosav függően a szénatom, amelyen az amin -csoport található .
Az aminosavakat szokás négy csoportba sorolni az oldalláncuk tulajdonságai alapján:
Elágazó aminosavakról beszélünk azokra az aminosavakra hivatkozva, amelyek oldallánca alifás és nem lineáris. Ezek a leucin , az izoleucin és a valin .
A prolin az egyetlen aminosav proteinogén, amelynek szekunder aminja van . Éppen ezért régóta iminsavnak minősítik, bár ez a minősítés már elavult, amennyiben a kémia szempontjából az imin funkciója különbözik a másodlagos amintól.
A karboxil -csoport -COOH egy gyenge sav , ami azt jelenti, hajlamos, hogy kiadja a proton , hogy egy negatív töltésű karboxilát -COO - . A karboxilát formájához van túlsúlyban egy pH nagyobb, mint a p K egy , a karbonsav , azaz a körülbelül 2.2 proteinogén aminosavak . Szimmetrikusan az –NH 2 aminocsoportegy gyenge bázis , ami azt jelenti, hogy inkább kap egy proton, így ammónium -NH 3 +. Az ammónium-forma van túlsúlyban, a pH alacsonyabb, mint a p K egy amin, vagyis mintegy 9.4 proteinogén aminosavak.
Mivel definíció szerint az aminosavaknak egyaránt van karboxilcsoportja és amincsoportja, amfoter molekulák :
Két, egymással ellentétes atomokon +1 és –1 elektromos töltést hordozó funkcionális csoport jelenléte meghatározza az ikeriont . Az aminosavak nem ionizált formája rendkívül kisebb vegyi anyag vizes oldatban - kevesebb, mint 0,1 ppm -, mivel általában a két csoport közül legalább az egyik ionizált. Aminosavak is jelen vannak ikerionos a szilárd fázisú és kristályosodni a hasonló tulajdonságokkal rendelkező kristályok a sót , ellentétben a legtöbb savak és szerves aminok.
Az aminosavak csoportjainak megfelelő különböző titrálási görbék ellentétesek. A ikerionos forma van túlsúlyban, a pH a két p K egy , hanem velük azonban kis mennyiségű formák hordozó nettó pozitív elektromos töltésű és formák hordozó nettó negatív töltést. A pontos középpont a két érték közötti p K egy , a mennyiségű pozitív töltésű formák és negatív töltésű formák pontosan kiegyenlítik egymást, úgy, hogy a kapott elektromos töltése valamennyi faj oldatban pontosan nulla. Ez az izoelektromos pont , amelyet p I = ½ (p K a1 + p K a2 ) határoz meg , amelynél az aminosavak elektroforézissel nulla mobilitással rendelkeznek .
A oldhatósága ikerionok a legalacsonyabb az izoelektromos ponton, és néhány aminosav, különösen azokat, amelyek egy nem-poláros oldallánccal , izolálható egy vizes oldat által kicsapással a pH beállításával az oldat az értéke a pont. Izoelektromos.
Minden aminosav, amely kissé eltérő p K egy értékeket egymástól, az izoelektromos pont is némileg eltérnek egymástól. Aminosavak, amelyek oldallánca elektromosan töltött egyre magában foglalja a p K egy , a lánc, jelöljük o K R . Tehát az aszpartát , a glutamát, de a cisztein negatív töltésű oldallánccal is rendelkezik - a ciszteiné azonban semleges pH mellett gyengén töltve marad -, így izoelektromos pontja p I = ½ (p K a1 + p K R ) . Szimmetrikusan a hisztidin , a lizin és az arginin pozitív töltésű oldallánccal rendelkezik, így izoelektromos pontjuk p I = ½ (p K R + p K a2 ) -ben van kifejezve .
A legtöbb aminosavat készségesen átmennek szolvatációs által poláris oldószerek , mint például a víz, vagy etil-alkohol (különösen a prolin és hidroxi-prolin ), amelyben oldható. Másrészt az α-aminosavak oldódnak, de kisebb mértékben a nem poláros oldószerekben . Ez az oldhatóság nagymértékben függ a tulajdonságait a oldallánc : az oldhatóság csökken a száma atomok a szén a radikális, de növeli, ha ezt a csoportot hordoz funkciók poláros ( NH 2, COOH ) vagy hidrofil ( OH ). A tirozin , mert a magja aromás , és gyengén oldódik vízben, mennyisége 0,38 g L -1 , hogy 20 ° C-on , míg a valin , alifás de kisebb, annál is inkább, mivel a 24 g L -1 ; a nagyon bázikus és nagyon poláros arginin 150 g L -1 mennyiségben oldódik , míg a rövid oldalláncú, a tiol funkciós csoporttal végződött cisztein 280 g L -1 mennyiségben nagyon jól oldódik , és a szerin , egy cisztein analóg egy hidroxil helyett szulfhidril , különösen oldható, a 360 g-L -1 .
Az aminosav oldatok színtelenek. Aromás aminosavak elnyelik az ultraibolya sugárzás közötti 260 és 280 nm-en . 260 nm felett a fehérjék UV-abszorpciójának legnagyobb része triptofánból , néha tirozin- és fenilalanin-tartalmukból származik . Ezek az aminosavak abszorpciójuk természetüknél fogva aromás , a ciklusos benzol jelenléte miatt .
A proteinogén aminosavak a fehérje alapvető építőegységei . Ezek polimerizál képező lineáris polipeptidek , amelyekben aminosav -oldalláncok csatlakozott peptidkötésekkel . A fehérjebioszintézist zajlik a riboszómák , amelyek a fordítás a hírvivő RNS fehérjévé. A sorrend, amelyben az aminosavakat a polipeptidhez kapcsolva lánc által meghatározott egymást követő kodonok által hordozott szekvenciája a hírvivő RNS, amely egy példányát a DNS az a sejt sejtmag ; ezeket a kodonokat, amelyek a nukleotidok hármasai , a genetikai kódnak megfelelő transzfer RNS-ek segítségével aminosavakká alakítják át . Ez közvetlenül meghatározza 20 aminosavat, amelyekhez két másik aminosavat adnak egy bonyolultabb mechanizmus révén, amely a szelenocisztein esetében egy SECIS elemet tartalmaz, amely újrakódolja az UGA stop kodont, és pirrolizin esetében egy PYLIS elemet, amely újrakódolja az UAG kodon stopot. Az alábbi tábla a 22 proteinogén aminosav kémiai szerkezetét mutatja :
22 proteinogén aminosav felépítése . A pirrolizin és a szelenocisztein (szürkén felül) bizonyos fehérjékre jellemző : - a pirrolizin csak néhány archeális metanogénben található meg , - a szelenocisztein az eukarióták között, de eleve az oxidoreduktázok tízes enzimcsaládjában is jelen van . A másik 20 aminosav, az úgynevezett standard, viszont minden ismert élőlényben univerzálisan eloszlik. |
A Proteinogén aminosav oldal további információkat nyújt ezekről a vegyületekről.
A 22 proteinogén aminosav mellett számos úgynevezett nem-proteinogén aminosav létezik . Némelyik nem található meg a fehérjékben , például karnitin vagy sav- γ-amino-vajsav , mások megtalálhatók a fehérjékben poszttranszlációs módosítások eredményeként , például γ-karboxi-glutamát és hidroxi - prolin , vagy egy analóg aminosav helyettesítése, például mint szelenometionin . A transzláció utáni módosítások gyakran elengedhetetlenek a fehérje működőképességének vagy szabályozásának biztosításához. Így a karboxilezési a glutamát növeli a kötési a kalcium- kationok , valamint az hidroxilezése a prolin elengedhetetlen a kohézió kötőszövetek . Egy másik példa a hypus kialakulása az eukarióta iniciációs faktorban (en) EIF5A (en) a lizin egy maradékának módosulása után . Az ilyen változások meghatározzák a fehérjék helyét a sejtben is , mivel a hidrofób csoportok hozzáadása valószínűleg lehetővé teszi a fehérje foszfolipid membránhoz való kötődését .
A legtöbb nem proteinogén aminosav soha nem található természetes módon a fehérjében. Ilyenek például a lantionin , 2-aminoizobutirát , dehidroalanin vagy y-amino-vajsav . Ezek gyakran intermedierek a reakcióút a bioszintézis aminosavak, mint például az ornitin és a citrullin , amelyek részét képezik az urea-ciklus intermedierek lebomlását aminosavak. Ha az α-aminosavak messze a fő biológiai aminosavak, mint fehérjék alkotórészei, a β-alanin biológiailag fontos β-aminosavra nyújt példát, amelyet növények és bizonyos mikroorganizmusok használnak pantoténsav ( B 5 -vitamin ) szintéziséhez. , az A koenzim alkotóeleme , amely az anyagcserében nagyon fontos protetikai csoport .
A genetikai kód által közvetlenül kódolt húsz proteinogén aminosavról azt mondják, hogy standard; állítólag az összes többi aminosav nem szabványos. Két nem szabványos aminosav, a pirrolizin és a szelenocisztein azonban proteinogén aminosav : valójában közvetetten kódolják azokat az inszerciós szekvenciákat, amelyek a stop kodonokat pirolizin vagy szelenocisztein kodonokká kódolják. Így egy UAG kodontól lefelé eső PYLIS elem utóbbit pirolizinné kódolja , míg egy UGA kodonnal rendelkező SECIS elem utóbbit szelenociszteinné. 2003-ban huszonöt emberi szelenoproteint számláltak meg, vagyis legalább egy szelenocisztein- maradékot tartalmazó fehérjéket .
A többi nem standard aminosav nem proteinogén.
Az aromás gyűrűvel rendelkező aminosavak számos különleges tulajdonsággal rendelkeznek. Négy aromás proteinogén aminosav létezik : hisztidin , fenilalanin , triptofán és tirozin .
Számos aromás, nem proteinogén aminosav is található , például tiroxin , DOPA vagy akár 5-HTP .
Három elágazó láncú proteinogén aminosav létezik : izoleucin , leucin és valin . Ez mind az ember számára nélkülözhetetlen aminosav . Az izomfehérjékben az esszenciális aminosavak 35% -át, az emlősöknél az esszenciális aminosavak 40% -át képviselik.
Sok elágazó láncú, nem proteinogén aminosav is létezik , például norvalin és 2-amino-vajsav .
Esszenciális aminosavak emberekben:
A fehérjék emésztése a belekben azzal a hatással van, hogy hidrolizálva hasítja azokat a peptidkötéseket, amelyek egyesítik az aminosavmaradékokat a polipeptidláncokban . Ez akkor fordul elő a gyomorban és a nyombélben hatása alatt emésztő enzimek , beleértve a peptidázok , amelyek pepszin a gyomornedvben és a tripszin és a kimotripszin a hasnyálmirigy a legfontosabbak. A fehérjék emésztése során felszabaduló aminosavak átjuthatnak a bélfalon és bejuthatnak a véráramba. Más fehérjék lebomlanak magukban a sejtekben, felszabadítva az őket alkotó aminosavakat is.
Maguk az aminosavak vannak lebontva belül sejtek termelnek metabolikus energia és a különböző metabolitok, ami viszont lehet használni a májban bioszintetizálni más biomolekulák , mint például a szénhidrátok esetében glucoforming aminosavak és a lipidek számára lipoformateurs aminosavak; A aminosavak cétoformateurs , eközben hajlamos arra, hogy ketontestek által ketogenezis . A sejtszintű metabolitokból a glükóz termelődése glükoneogenezis , a zsírsavaké pedig a lipogenezis . Az –NH 2 aminocsoport eltávolításaegy transzamináz kibocsátások ammónia NH 3, Amely detoxifikált, hogy a karbamid a májban, míg a kapott ketont oxidáljuk keresztül Krebs-ciklus, és majd keresztül a légzési lánc , amíg a szén-dioxid CO 2 keletkezik.
Azokat az aminosavakat, amelyeket a szervezet nem tud szintetizálni, és amelyeket táplálékkal kell biztosítani, " esszenciálisnak " mondják . Emberben kilencen vannak (lásd a keretet). A másik tizenkét előállított in vivo a metabolizmus a sejtek, egyikük, tartalmazó kénatom, szelénatom véglegesítése míg már a transzfer RNS . Egyes diéták nem teszik lehetővé az összes nem esszenciális aminosav szintetizálását elegendő mennyiségben, ezért néhányukat az étrendnek is biztosítania kell: arginin , cisztein , glutamát és tirozin .
Amellett, hogy a szerepe, mint összetevői fehérjék , proteinogén aminosavak lehetnek prekurzor metabolitjai a különböző biokémiai vegyületek . Például :
Néhány nem szabványos aminosavat felhasználhatnak a növények a növényevők ellen . Így a kanavanin az arginin szerkezeti analógja , amely sok zöldségben , különösen a Canavalia gladiata vagy a szablyababban van jelen . Ez az aminosav védi a növényt a ragadozóktól, például a rovaroktól, és megbetegítheti az emberi fogyasztókat, ha az azt tartalmazó zöldségeket főzés nélkül fogyasztják. A mimozin egy másik aminosav, amely jelen van más zöldségekben, beleértve az L. leucocephalát is . Ez a molekula analóg a tirozinnal, és megmérgezheti a növényeit legelő állatokat .
Az összes nem proteinogén aminosav funkciója , amely bőséges lehet a biológiai szövetekben , még mindig egyikük számára sem ismert.
Abban a mértékben, hogy aminosavak szerves vegyületek , amelyek mind a funkciót karbonsavat és egy függvény amin , akkor mennek keresztül a legtöbb reakció ezekhez funkciós csoportok , mint például a nukleofil addíciós , képzése amidkötések és a kialakulását iminek az amin csoport, észterezési és dekarboxileződés a karboxil -csoport . Az ezek kombinációja funkciós csoportok lehetővé teszi aminosavak, hogy hatékony többfogú ligandumok számára fém- aminosav kelátok . Ezenkívül az aminosavak különféle mellékláncai kémiai reakciókat is előidézhetnek. Ezeknek a reakcióknak a jellege függ az ezen oldalláncok által hordozott funkcionális csoportok természetétől, ezért aminosavanként jelentősen eltér.
A karboxil aminokkal képezhet amidokat : R a –COOH + R b NH 2 → Ra a – CO - NH R b + H 2 O
Az aszparagin és a glutamin két példa a reakció eredményeként létrejött fiziológiai származékokra. Az amidálást érhető in vitro alkalmazásával karbodiimidek ( R egy -N = C = N- R b). A karboxilcsoportot az első lépésben a karbodiimid aktiválja, majd az így képződött aktivált származék reagál az aminnal.
DekarboxilezésKémiai vagy enzimatikus dekarboxiláz által. Dekarboxilezés CO 2 formájában . A dekarboxilázok minden aminosavra specifikusak. A dekarboxilezés azért fontos a biokémiában, mert a megfelelő nagyon aktív „biológiai aminokat” eredményezi:
Ezek az elsődleges aminok általános tulajdonságai. Kétféle aminocsoport különböztethető meg: az alfa-aminok és a lizin oldallánc epsilon-aminja, amelyek pK-ja valamivel bázikusabb (> 8). A pK-értékek különbsége szelektív módosításokhoz használható, a reakcióközeg pH-jának szabályozásával .
AcetilezésA acetilezése A aminosav csoportok az aminosavak ecetsavanhidridet csökkenti azok pozitív töltések és kicseréljék kölcsönhatások a komponenseket a környezet.
Reakció aldehidekkelA metanal : A hidroxi-metil-származékot az aminosav képződik. A aromás aldehidek , Schiff-bázisok ( imin ) kapunk .
A reakciót azonos típusú in vivo előfordulhat aminosavak között és oligoszacharidok (reakció glikálásának a fehérjék aminosav-maradék, amelynek a funkciója amin szabad). Szacharidszekvenciákban a terminális redukáló cukor túlnyomórészt ciklikus formában létezik, csak nyoma van nyitott formában. Ezzel a kisebbségi formával Schiff-bázis ( imin ) képződhet, így elfogyasztja a ciklikus formát.
In vitro ezt a reakciót szacharidokkal általában nátrium-ciano-bór-hidrid (NaCNBH 3) jelenlétében hajtják végre.). A képződött Schiff-bázist ( imint ) a cianoborohidrid-anionok tehát gyorsan redukálják, stabilabb másodlagos aminá .
ArilációAz elsődleges aminfunkciójú hidrogénatom –NH 2 helyettesítéseegy arilcsoport ( aromás ) másodlagos aminfunkcióhoz vezet –NH–. Például dinitrofluor- benzollal ( Sanger-reagens vagy DNFB) színes dinitrofenil-aminosav képződik, amelyet ezért meg lehet vizsgálni. Ez egy aromás nukleofil szubsztitúciós 2-rendű, a kilépő csoportot a fluorid- ion F - .
Ez a reakció egy fehérjébe beépített aminosavval is megtörténhet . Dinitro-fenil-aminosavak keletkeznek, megfelel az aminosav, amelynek NH 2 rendelkezésre állnak a fehérje ( vége N -terminális a polipeptidlánc).
Ez a reakció lehetővé tette Frederick Sanger számára , hogy 1953-ban megállapítsa a peptid hormon elsődleges szerkezetét , az inzulint , amiért 1958 -ban kémiai Nobel-díjat kapott .
Karbamidok vagy tiokarbamidok képződéseIzocianátokkal , különösen fenilizotiocianáttal ( PITC ) játszódik le .
A PITC-t különösen az aminosavak láncának meghatározására használják a peptidláncokban. A kapott feniltiokarbamil-aminosav (PTC-AA) ( tiokarbamid ) az egyes aminosavakra jellemző vegyület (az R csoport jellege). Nagyon stabil és kimutatható az ultraibolya fényben (245 nm).
Példa: C 6 H 5 – N = C = S + H 2 N-CH 2 –COOH → C 6 H 5 –NH - CS - NH - CH 2 – COOH.
Reakciók N-hidroxi-szukcinimid és para-nitro-fenil- észterekkelEzek a reakciók lehetővé teszik az aminosav aminná amiddá történő átalakítását, amint megvédenek, vagy érdekes tulajdonságokkal (fluoreszcencia stb.) Acilcsoportot kötnek hozzá, a reaktív csoport kiküszöbölésével: Ez egy transzamidálás (en )
Ezeket a reakciókat szabad aminfunkcióikra "jelölt" aminosavszármazékok vagy fehérjék szintézisére használják (fluoreszcens származékok, biotinilezés biotin- N-hidroxi-szukcinimiddel stb.); kromatográfiás hordozók szintéziséhez aminosavak vagy fehérjék oltásával ...
Ezeket a stabil kelátokat a szintézis során R szintjén kémiai reakciók végrehajtására használják.
Oxidatív dekarboxilezés és dezaminálás. Reakció ninhidrinnelEgyes oxidálószerek megtámadják az aminosavat, és dekarboxilezéssel összefüggő dezaminálást érnek el . A reakció során CO 2 , NH 3 és egy aldehid képződik, amelynek egy szénatomja kevesebb, mint az aminosav, amelyből származik: R -CH (NH 2 ) -COOH→ R –CHO+ NH 3+ CO 2.
Az oxidálószerek változatosak: hidrogén-peroxid, hipoklorit stb. Ahhoz, hogy ez a reakció kvantitatív, CO 2 lehet meghatározni meg alkalimetriához vagy NH 3 kolorimetriásan. A leggyakrabban használt oxidálószer a ninhidrin (lásd a megfelelő oldalt).
Ha az oldatban lévő aminosavat felesleges ninhidrin jelenlétében melegítjük, az 570 nm-nél maximális abszorpciós kromoforhoz vezet (kék-ibolya). A színezés intenzitása az aminosavak meghatározásának kvantitatív módszerének alapja. A reakció három szakaszban megy végbe. Az első egy első ninhidrin molekula hatásának felel meg az aminosavon, ami iminosavhoz és redukált ninhidrin molekulához vezet. A második egy második ninhidrin molekula hatásának felel meg az iminosavon, amely aldehidet eredményez. Ez a második molekula végül a redukált ninhidrin molekulával kondenzálódik, így kialakul a kromofor.
A festés nem specifikus az aminosavakra. Más szabad aminocsoportot tartalmazó vegyületekkel fordul elő: glükózamin , peptidek és fehérjék. Ez a kolorimetriás módszer jó technika egy tiszta aminosav meghatározására, de globális vizsgálatra kevésbé érvényes, mert az aminosavak változó intenzitású színezékekkel reagálnak. A ninhidrinnel az iminosavak sárga színt adnak.
Az első proteinogén aminosavakat a XIX . Század elején fedezték fel . Az 1805 és 1935 közötti évek során számos neves kémikus vett részt az aminosavak szerkezetének izolálásában és felderítésében. Louis-Nicolas Vauquelin és Pierre Jean Robiquet francia vegyészek 1806-ban izolálták az aszparagint a spárgától , vagy az Asparagus sativus-tól , amely az Asparagus officinalis szinonimája . William Hyde Wollaston brit vegyész 1810-ben fedezte fel a cisztint egy vesekőben , de Eugen Baumann német vegyész csak 1884-ben izolálta a ciszteint , amely annak monomere . 1819-ben Henri Braconnot és Joseph Louis Proust francia vegyészek izoláltak glicint és leucint . Justus von Liebig 1846-ban izolálta a tirozint , míg ennek az aminosavnak a szerkezetét 1869-ben tanítványa, Ludwig Barth zu Barthenau fejtette ki . A német-osztrák vegyész Eugen Freiherr von Gorup-Besanez (en) elszigeteli a valin 1856-ban A német biokémikus Karl Heinrich Ritthausen (en) elkülöníti a glutaminsav a glutén 1866 A szerkezet a glutamin és a glutaminsav meghatároztuk 1872-ben William Dittmar . A német vegyész, Ernst Schulze (en) 1877-ben izolálta a glutamint , 1881- ben a fenilalanint és 1886-ban az arginint , és részt vett néhány más aminosav felfedezésében. A lizint 1889-ben fedezte fel Edmund Drechsel (of) német vegyész . A német orvos Albrecht Kossel létre a szerkezet a hisztidin 1896-ban, a német vegyész Richard Willstätter , hogy a prolin 1900-ban, és a brit kémikus Frederick Gowland Hopkins , hogy a triptofán 1901; mindhárman Nobel-díjat kapnak ezután. A német vegyész Emil Fischer létrehozott szerkezete szerin 1901-ben, a lizin , 1902-ben a valin 1906-ban a cisztein 1908 metionin -ben fedezte fel 1922-ben John Howard Mueller és leírt szerkezet 1928 brit kémikusok George Barger ( in) és Philip Coine. Az utolsó standard aminosav, amelyet William Cumming Rose (in) 1935-ben fedezett fel, a treonin , amely meghatározza az ember számára nélkülözhetetlen aminosavakat , valamint az egyes aminosavak minimális napi bevitelét az optimális fejlődés érdekében.