Szelenocisztein | |
L vagy R (+) - szelenocisztein és D vagy S (-) - szelenocisztein |
|
Azonosítás | |
---|---|
IUPAC név | 2-amino-3-szelanil-propánsav |
Szinonimák |
U, sec |
N o CAS |
(racém) |
L vagyR
N o ECHA | 100,236,386 |
PubChem | 6326983 |
ChEBI | 16633 |
Mosolyok |
C ([C @@ H] (C (= O) O) N) [Se] , |
InChI |
InChI: InChI = 1 / C3H7NO2Se / c4-2 (1-7) 3 (5) 6 / h2,7H, 1,4H2, (H, 5,6) / t2- / m0 / s1 / f / h5H InChIKey: ZKZBPNGNEQAJSX-SNQCPAJUDP Std. InChI: InChI = 1S / C3H6NO2Se / c4-2 (1-7) 3 (5) 6 / h2H, 1,4H2, (H, 5,6) / t2- / m0 / s1 Std. InChIKey: FDKWRPBBCBCIGA-REOHCLBHSA-N |
Kémiai tulajdonságok | |
Brute formula |
C 3 H 7 N O 2 Se [izomerek] |
Moláris tömeg | 168,05 ± 0,03 g / mol C 21,44%, H 4,2%, N 8,33%, O 19,04%, Se 46,99%, |
Biokémiai tulajdonságok | |
Kodonok | UGA opál kodon -stop a SECIS elem |
izoelektromos pH | 5.47 |
Esszenciális aminosav | nem |
Egység SI és STP hiányában. | |
A szelenocisztein ( IUPAC - IUBMB : Sec és U rövidítések ) egy savas α-amino nem standard anyag, amely az L enantiomer a 22 proteinogén aminosav egyike , amelyet a stop-kodon opál UGA kódol a messenger RNS -en. a SECIS elemnek nevezett beszúrási sorrend . Ez egy seleniated analóg a cisztein , amely részét képezi az alkotmány bizonyos enzimek a oxidoreduktáz osztály , mint például a glutation-peroxidáz , a tioredoxin-reduktáz , tironin deiodases ( tiroxin 5'-deiodase és tiroxin 5-deiodase ), glicin-reduktáz vagy a formiát-dehidrogenáz , amely szelenoproteineknek nevezik . Jelenleg három gén kódoló szelenoproteinbe az E. coli . A tellurocisztein a cisztein másik analógja, amelynek szelén helyett tellúr- atomja van .
Ellentétben a legtöbb nem-standard aminosavak, amelyek nem tartoznak a sorozat 20 kódolt aminosavakat közvetlenül a genetikai kód , szeleno-cisztein nem képződik a fehérje által poszttranszlációs módosítása a standard aminosavak után fordítását az mRNS , de közvetlenül beépül a polipeptidlánc riboszóma általi szintézise során .
A szelént tartalmazó aminosavat 1941-ben izolálták, amelyet később metil-szelenociszteinnek azonosítottak. 1976-ban bebizonyosodott, hogy ez utóbbi a szelenoproteinek szelénkomponense.
Annak ellenére, hogy nevét, szeleno-cisztein metabolikusan származik szerin , átalakíthatjuk a szeleno-cisztein, míg az aminosav-maradék már össze van kapcsolva egy szelenociszteint transzfer RNS , jelölt Sec tRNS . Szerkezetileg, másrészt, hogy analóg egy cisztein molekula, amelynek a kén- atom volna helyébe a szelén , a tiol -csoport hogy helyébe egy selenol csoport .
A formáció selenocysteinyl- Sec tRNS kezdődik észterezési egy molekula Sec tRNS egy molekula szerin hatására szeril-tRNS-szintetáz alkotnak szeril-tRNS Sec . Ez utóbbit ezután számos enzim szelenociszteinil- Sec tRNS-vé alakítja .
Ezek az enzimek használata a szelén SEPO 3 3- , mint egy aktivált szelén donor által termelt szelén-szintáz a szelenid Se 2- .
A szelenocisztein beépítése a fehérjékbe összetett folyamat, mivel önmagában nincs specifikus kodon erre az aminosavra. A messenger RNS- ben a fehérje szelenociszteinnek megfelelő helyzetében van egy UGA kodon , amely általában STOP kodon (úgynevezett „ opál ”), jel a transzláció leállítására. Van azonban egy specifikus tRNS, amely lehetővé teszi ezen aminosav beépülését a kialakuló polipeptidláncba, amelynek antikodonja komplementer az UGA-val. A STOP UGA kodontól a szelenociszteint kódoló UGA kodon közötti megkülönböztetéshez speciális mechanizmusra van szükség:
Baktériumok esetén a rendszer a SelB fehérjetényezőből áll, amely homológ a "klasszikus" EF-Tu megnyúlási faktorral, amely képes felismerni a másik 20 aminoacil-tRNS-t. A SelB az N- terminális részén homológ az EF-Tu-val , ezért képes megkötni a GTP-t , a töltött tRNS-t és kölcsönhatásba lépni a riboszómával. Ez is egy C -terminális kiterjesztése áll négy „szárnyas-hélix” domének kötődését egy nagyon erős affinitással (nM), hogy az elem SECIS, egy hajtű, vagy „ szár-hurok ”, a mRNS található röviddel a UGA kodont. A SECIS elem körülbelül negyven változó szekvenciájú nukleotidból áll, de amelyek bizonyítják a SelB-vel való kölcsönhatáshoz szükséges bizonyos invariáns elemeket.
Az eukariótákban és az archeákban a mechanizmus kissé eltér. Az eukariótákban két komplex fehérje, az mSelB és az SBP2 játszik szerepet a megnyúlási faktorban és a SECIS elemekhez való kötésben. Ez utóbbiak szekvenciájukban és méretükben is különböznek a prokarióta SECIS-től, és leggyakrabban a gén kódoló részén kívül 3 'találhatók.