Michaelis-Menten egyenlet
A Michaelis-Menten (vagy Michaelis-Menten-Henri ) egyenlet lehetővé teszi, hogy írják le a kinetikáját által katalizált reakció egy enzim ható egy egyetlen szubsztrát , hogy irreverzíbilisen termék előállítása. A reakció kezdeti álló sebességét viszonyítja a szubsztrát kezdeti koncentrációjához és az enzim jellemző paramétereihez.
Az egyenlet nagyon klasszikus kinetikus viselkedést ír le, amelyet számos enzim figyelhet meg, de nem teszi lehetővé bizonyos komplex viselkedések számbavételét, például azokat, amelyek több aktív hely létezéséből adódnak, amelyek kölcsönhatásba lépnek ( további részletekért lásd az alloszteria cikket ) , valamint a több szubsztráttal járó reakciót katalizáló enzimek kinetikai tulajdonságainak megértése. Az egyenlet nem érvényes, ha a reakció reverzibilisen katalizált és a reakciótermék jelen van ( a részleteket lásd a Haldane-egyenlet cikkében ) .
Képlet és ábrázolás
Michaelis és Menten modellje szerint az enzimatikus reakció kezdeti álló sebességét leíró egyenlet a következő:
vén=vmax[S]0KM+[S]0{\ displaystyle v_ {i} = v _ {\ max} {[S] _ {0} \ felett K_ {M} + [S] _ {0}}}
Val vel:
-
vén{\ displaystyle v_ {i}} : az enzimatikus reakció kezdeti sebessége (vagyis termék hiányában) az állandósult (az időtől függetlenül) a szubsztrát kezdeti koncentrációjára . Mint minden kémiai reakciósebesség , itt is az időegységre eső koncentráció dimenziója van (például µmol / L / perc-ben);[S]0{\ displaystyle [S] _ {0}}
-
vmnál nélx{\ displaystyle v _ {\ rm {max}}} : maximális kezdeti sebesség , amelyet a szemközti ábra szemléltet, a reakció sebessége, ha a szubsztrátkoncentráció nagyon magas (telítési koncentrációról beszélünk), ugyanabban az egységben, mint (pl. µmol / L / min);Vmnál nélx{\ displaystyle V_ {max}}vén{\ displaystyle v_ {i}}
- a kezdeti sebesség és a maximális kezdeti sebesség egyaránt arányos az enzim koncentrációjával a reakcióközegben;
-
[S]0{\ displaystyle [S] _ {0}} : a szubsztrát kezdeti koncentrációja (mol / l-ben);
-
KM{\ displaystyle K_ {M}}a Michaelis-állandó az enzim . Ez az az érték, amelynek kezdeti sebessége a maximális kezdeti sebesség fele. Egysége egy koncentráció (mol / L).[S]0{\ displaystyle [S] _ {0}}
A reakció sorrendje a nevezőben szereplő két kifejezés relatív nagyságától függ.
- Alacsony szubsztrátkoncentráció mellett , így ilyen körülmények között a kezdeti sebesség a szubsztrátkoncentráció lineáris függvénye , és a reakció a szubsztrátumhoz képest elsőrendű.[S]0≪KM{\ displaystyle [S] _ {0} \ ll K_ {M}}vén≈vmnál nélx[S]0KM.{\ displaystyle v_ {i} \ kb v _ {\ mathrm {max}} {\ frac {[{\ ce {S}}] _ {0}} {K _ {\ mathrm {M}}}}.}[S]0{\ displaystyle {\ ce {[S] _0}}}
- Éppen ellenkezőleg, ha a kezdeti szubsztrátkoncentráció magas, a kezdeti sebesség függetlenné válik (nulla rendű kinetika a hordozóhoz viszonyítva), és aszimptotikusan megközelíti a maximális sebességet . Ezt a maximális értéket olyan körülmények között érik el, amikor az összes enzim álló állapotban kötődik a szubsztrátumhoz. A kezdeti szubsztrátkoncentráció további növelése nem növeli a kezdeti sebességet, az enzimről azt mondják, hogy "telített", vagy a szubsztrát koncentrációja "telített".[S]0≫KM{\ displaystyle [S] _ {0} \ gg K_ {M}}[S]0{\ displaystyle {\ ce {[S] _0}}} vmax{\ displaystyle v _ {\ max}}
A Michaelis-Menten egyenlet igazolása
Ennek az egyenletnek a modern bemutatásakor az alábbi mechanizmus hipotéziséből indulunk ki:
E+S⇌k-1k1ES⇌k-2k2E+P{\ displaystyle E + S \, {\ stackrel {k_ {1}} {\ underset {k _ {- 1}} {\ rightleftharpoons}}}}, ES \, {\ stackrel {k_ {2}} {\ alulhalmaz {k _ {- 2}} {\ rightleftharpoons}}} \, E + P}
A a sebesség állandók a különböző szakaszaiban.
k1,k-1,k2,k-2{\ displaystyle k_ {1}, k _ {- 1}, k_ {2}, k _ {- 2}}
A Michaelis-Menten elemzést két egyszerűsítő feltételezés felhasználásával végezzük:
- Kezdeti sebesség: a kezdeti körülményeket figyelembe vesszük, mielőtt a terméknek ideje lenne felhalmozódni az enzimatikus tesztben, és mielőtt a szubsztrát koncentrációjának ideje jelentősen csökkenne. Ennek két következménye van:
- A számítási úgy lehet tekinteni, hogy az összefonódás S állandó: .[S]≈[S]0{\ displaystyle [S] \ kb [S] _ {0}}
- Hanyagolhatjuk a fordított reakciónak a sebességét , mivel .k-2[E][P]0{\ displaystyle k _ {- 2} [E] [P] _ {0}}[P]0≈0{\ displaystyle [P] _ {0} \ kb 0}
Ezután a rendszert az alábbiak szerint egyszerűsítik:
E+S⇌k-1k1ES→k2E+P{\ displaystyle E + S \, {\ stackrel {k_ {1}} {\ underset {k _ {- 1}} {\ rightleftharpoons}}}}, ES \, {\ stackrel {k_ {2}} {\ jobbra nyíl}} \, E + P}
val vel d[ES]/dt=k1[E][S]0-k-1[ES]-k2[ES]{\ displaystyle d [ES] / dt = k_ {1} [E] [S] _ {0} -k _ {- 1} [ES] -k_ {2} [ES]}
v=d[P]/dt=k2×[ES]{\ displaystyle v = d [P] / dt = k_ {2} \ szor [ES]}
- A második leegyszerűsítő hipotézis: a kvázi stacionárius állapotok közelítése . Ha érdekel bennünket az az időszak, amikor a sebesség álló (állandó), akkor ez azt jelenti, hogy állandó, amit formába írhatunk .[ES]{\ displaystyle [ES]}d[ES]/dt=0{\ displaystyle {d [ES]} / {dt} = 0}
A reakció sebességének meghatározásához ezért a modell paramétereinek függvényében kell kifejeznünk : a 3 sebességi állandót, a szubsztrátkoncentrációt és az enzimkoncentrációt . és a két ismeretlen, ezek meghatározásához két egyenletet kell használnunk . Az első a stacionaritás hipotéziséből származik. A második egy természetvédelmi hipotézisből származik.
[ES]{\ displaystyle [ES]}[S]0{\ displaystyle [S] _ {0}}[E]tot{\ displaystyle [E] _ {\ rm {tot}}}[E]{\ displaystyle [E]}[ES]{\ displaystyle [ES]}
- A stacionaritási hipotézis használata:
A komplex képződésének sebessége megegyezik . Az álló helyzetben az enzim-szubsztrát komplex koncentrációja állandó, ami:
[ES]{\ displaystyle [ES]}k1×[E]×[S]0-(k2+k-1)×[ES]{\ displaystyle k_ {1} \ szor [E] \ szor [S] _ {0} - (k_ {2} + k _ {- 1}) \ szer [ES]}[ES]{\ displaystyle [ES]}
k1×[E]×[S]0=(k2+k-1)×[ES]{\ displaystyle k_ {1} \ szor [E] \ szor [S] _ {0} = (k_ {2} + k _ {- 1}) \ szer [ES]}
Is
[E][ES]=k2+k-1k1×[S]0{\ displaystyle {\ frac {[E]} {[ES]}} = {\ frac {k_ {2} + k _ {- 1}} {k_ {1} \ szor [S] _ {0}}} }
- A természetvédelmi egyenlet segítségével:
A stabil állapotegyenlet mellett egy második egyenletet használunk, amely tükrözi az enzim teljes mennyiségének megőrzését: ez vagy "szabad" E formájában, vagy a szubsztrátumhoz kötött formájában található meg . A teljes enzimkoncentráció figyelembevételével tehát:
[ES]{\ displaystyle [ES]}[E]tot{\ displaystyle [E] _ {\ rm {tot}}}
[E]tot=[E]+[ES]{\ displaystyle [E] _ {\ rm {tot}} = [E] + [ES]}
Amint ki akarjuk fejezni , átírhatjuk ezt az egyenletet a következő formában:
[ES]{\ displaystyle [ES]}
[E]tot=[ES]([E][ES]+1){\ displaystyle [E] _ {\ rm {tot}} = [ES] \ bal ({\ frac {[E]} {[ES]}} + 1 \ jobb)}
az:
[ES]=[E]tot1+[E][ES]=[E]tot1+k2+k-1k1×[S]0{\ displaystyle [ES] = {\ frac {[E] _ {\ rm {tot}}} {1 + {\ frac {[E]} {[ES]}}}} = {\ frac {[E] _ {\ rm {tot}}} {1 + {\ frac {k_ {2} + k _ {- 1}} {k_ {1} \ -szer [S] _ {0}}}}}}
Honnan
vén=k2×[ES]=k2×[E]tot1+k2+k-1k1×[S]0{\ displaystyle v_ {i} = k_ {2} \ szor [ES] = k_ {2} \ szor {\ frac {[E] _ {\ rm {tot}}} {1 + {\ frac {k_ {2 } + k _ {- 1}} {k_ {1} \ -szer [S] _ {0}}}}}}
Megtaláljuk Michaelis és Menten egyenletét:
vén=vmnál nélx1+KM[S]0=vmnál nélx×[S]0[S]0+KM{\ displaystyle v_ {i} = {\ frac {v _ {\ rm {max}}} {1 + {\ frac {K_ {M}} {[S] _ {0}}}}} = {\ frac {v _ {\ rm {max}} \ szor [S] _ {0}} {[S] _ {0} + K_ {M}}}}
feltéve, ha kérdezel ésvmnál nélx=k2[E]tot{\ displaystyle v _ {\ rm {max}} = k_ {2} [E] _ {\ rm {tot}}}KM=k2+k-1k1{\ displaystyle K_ {M} = {\ frac {k_ {2} + k _ {- 1}} {k_ {1}}}}
A Michaelis- és Menten-sebességtörvény a reakció kezdeti sebességét a maximális sebességhez , a Michaelis-állandóhoz és a kezdeti szubsztrátkoncentrációhoz kapcsolja .
vmnál nélx{\ displaystyle v _ {\ rm {max}}}KM{\ displaystyle K_ {M}}[S]0{\ displaystyle [S] _ {0}}
A Michaelis-konstans értelmezése
A Michaelis-állandó az a szubsztrátkoncentráció, amelynek kezdeti reakciósebessége megegyezik a maximális kezdeti sebesség felével (mol / l-ben kifejezve). Megvan a koncentráció dimenziója (ugyanaz az egység, mint )
KM{\ displaystyle K_ {M}}vmax2{\ displaystyle {v _ {\ max} \ felett 2}}[S]{\ displaystyle [S]}
Ha a következő mechanizmust feltételezzük , akkor (lásd a fenti bemutatást) .
E+S⇌k-1k1ES→k2E+P{\ displaystyle E + S \, {\ stackrel {k_ {1}} {\ underset {k _ {- 1}} {\ rightleftharpoons}}}}, ES \, {\ overset {k_ {2}} {\ jobbra nyíl}} \, E + P}KM=k-1+k2k1{\ displaystyle K_ {M} = {\ frac {k _ {- 1} + k_ {2}} {k_ {1}}}}
Bizonyos körülmények között az enzim szubsztrátjának látszólagos disszociációs állandójának inverzének felel meg . Sőt, azt látjuk, hogy a definíció a Michaelis konstans lehet fogalmazni: figyelemmel arra, hogy a meghatározás a disszociációs állandója: .
KM=k-1+k2k1{\ displaystyle K_ {M} = {\ frac {k _ {- 1} + k_ {2}} {k_ {1}}}}KM=k-1+k2k1=k-1k1+k2k1=Kd+k2k1{\ displaystyle K_ {M} = {\ frac {k _ {- 1} + k_ {2}} {k_ {1}}} = {\ frac {k _ {- 1}} {k_ {1}}} + {\ frac {k_ {2}} {k_ {1}}} = K_ {d} + {\ frac {k_ {2}} {k_ {1}}}}Kd=k-1k1{\ displaystyle K_ {d} = {\ frac {k _ {- 1}} {k_ {1}}}}
Látható tehát, hogy egyensúlyi körülmények között (amelyek önmagukban lehetővé teszik a K egyensúlyi állandók mérését) az állandó figyelembe veszi az enzim szubsztrát disszociációs állandójának értékét , de a katalitikus körülmények között (amikor az enzim működőképes és ES E + P értéket ad), figyelembe kell venni az enzim állandó sebességének és az ES nem produktív disszociációs állandójának arányát . Más szavakkal, amikor az enzim nem katalitikusan aktív , akkor . Így valóban van kapcsolat a és a között, de ezek nem egyenértékűek.
KM{\ displaystyle K_ {M}}Kd{\ displaystyle K_ {d}}k2k1{\ displaystyle {\ frac {k_ {2}} {k_ {1}}}}k2=0{\ displaystyle k_ {2} = 0}KM=k-1+k2k1=k-1k1+k2k1=Kd+k2k1=Kd+0=Kd{\ displaystyle K_ {M} = {\ frac {k _ {- 1} + k_ {2}} {k_ {1}}} = {\ frac {k _ {- 1}} {k_ {1}}} + {\ frac {k_ {2}} {k_ {1}}} = K_ {d} + {\ frac {k_ {2}} {k_ {1}}} = K_ {d} + 0 = K_ {d }}KM{\ displaystyle K_ {M}}Kd{\ displaystyle K_ {d}}
Emlékezzünk arra is, hogy (a disszociációs állandó az affinitás konstans inverze), és ezért, hogy ezekben a körülményekben ( ) mérhető a disszociációs állandó és közvetett módon az enzim szubsztrát iránti affinitása.
Kd=1KNÁL NÉL{\ displaystyle K_ {d} = {\ frac {1} {K_ {A}}}}KM{\ displaystyle K_ {M}}k2=0{\ displaystyle k_ {2} = 0}
Grafikusan a sebesség változása a szubsztrátkoncentráció függvényében, amelyet a Michaelis-Menten egyenlet jósol, a hiperbola egyik ága .
Történelmi szempontok
Az egyenletet gyakran a német Leonor Michaelisnek és a kanadai Maud Mentennek tulajdonítják , de hasonló formában már 1902- ben a francia Victor Henri javasolta. Michaelis és Menten fő hozzájárulása ebben az összefüggésben az, hogy 1913 mérni és értelmezni a kezdeti reakció aránya .
Ezen túlmenően az ezen az oldalon bemutatott állandósult állapot hipotézisén alapuló bizonyítás Briggs és Haldane (1925) köszönhető. Michaelis és Menten 1913-ban bemutatott eredeti bemutatása valójában egy kissé eltérő feltételezésen alapul, hogy az enzim / szubsztrát komplex kialakulásának reakciója nagyon gyors egyensúly (az alábbi táblázat első sora).
A következő évben Van Slyke és Cullen megkapja a Michaelis és Mentenével megegyező egyenletet azzal az ellentmondásos feltételezéssel, hogy a hordozó rögzítése visszafordíthatatlan (az alábbi táblázat 2. sora). (Fontos az a megfigyelés, hogy az ellentmondásos modellek ugyanazt a sebességegyenletet adják (az úgynevezett Michaelis és Menten egyenlet): azt szemlélteti, hogy az adatok és a sebességtörvény közötti kísérleti egyezmény nem teszi lehetővé azt a következtetést, hogy a modell hipotézisei helyesek .)
A vita akkor ér véget, amikor Briggs és Haldane 1925-ben azt mutatják, hogy a két modell egy általánosabb modell speciális esete, az ezen az oldalon és az alábbi táblázat 3. sorában leírtak.
Valójában minden olyan kinetikus séma, amely egymás után rögzíti a reakciókat / a szubsztrát és a termék szétválasztását és az első rendű reakciókat, Michaelis típusú sebességtörvényt és Menten-t ad meg, a paraméterek jelentését és a modelltől függ.
vmnál nélx{\ displaystyle v _ {\ rm {max}}}KM{\ displaystyle K_ {M}}
Szerzői
|
Hipotézis
|
Gépezet
|
A sebesség törvénye |
vmnál nélx{\ displaystyle v _ {\ rm {max}}} |
KM{\ displaystyle K_ {M}}
|
---|
Victor Henri , majd Michaelis és Menten , 1913 |
A hordozó rögzítése reverzibilis, nagyon gyors és egyensúlyban marad
|
E+S⇌KdES→k2E+P{\ displaystyle {E + S \, {\ stackrel {K_ {d}} {\ rightleftharpoons}} \, ES \, {\ overset {k_ {2}} {\ rightarrow}} \, E + P}}
|
vén=vmax×[S]0KM+[S]0{\ displaystyle v_ {i} = {v _ {\ max} \ szor [S] _ {0} \ felett K_ {M} + [S] _ {0}}} |
k2×[E]tot{\ displaystyle k_ {2} \ -szer [E] _ {\ rm {tot}}} |
Kd{\ displaystyle K_ {d}}
|
Donald Van Slyke (en) és Cullen, 1914 |
A hordozó rögzítése visszafordíthatatlan
|
E+S→k1ES→k2E+P{\ displaystyle {E + S \, {\ stackrel {k_ {1}} {\ rightarrow}} \, ES \, {\ overset {k_ {2}} {\ rightarrow}} \, E + P}} |
k2×[E]tot{\ displaystyle k_ {2} \ -szer [E] _ {\ rm {tot}}} |
k2k1{\ displaystyle {\ frac {k_ {2}} {k_ {1}}}}
|
Briggs és Haldane, 1925 |
Az általános eset
|
E+S⇌k-1k1ES→k2E+P{\ displaystyle {E + S \, {\ stackrel {k_ {1}} {\ underset {k _ {- 1}} {\ rightleftharpoons}}}}, ES \, {\ overset {k_ {2}} { \ rightarrow}} \, E + P}} |
k2×[E]tot{\ displaystyle k_ {2} \ -szer [E] _ {\ rm {tot}}} |
k-1+k2k1{\ displaystyle {\ frac {k _ {- 1} + k_ {2}} {k_ {1}}}}
|
|
Összetettebb mechanizmus, amely összekapcsol két elsőrendű lépést
|
E+S⇌k-1k1ES→k2ES′→k3E+P{\ displaystyle {\ ce {{E} + {S} <=> [k_ {1}] [k _ {- 1}] ES -> [k_ {2}] ES '-> [k_ {3}] {E} + {P}}}} |
k3k2k2+k3×[E]tot{\ displaystyle {\ frac {k_ {3} k_ {2}} {k_ {2} + k_ {3}}} \ szor [E] _ {\ rm {tot}}} |
k3k2+k3⋅k2+k-1k1{\ displaystyle {\ frac {k_ {3}} {k_ {2} + k_ {3}}} \ cdot {\ frac {k_ {2} + k _ {- 1}} {k_ {1}}}}
|
A Victor Henri által figyelembe vett mechanizmusok egyike , amelyet ma már hamisnak ismerünk
|
Megjegyzés: Itt az ES vegyület nem katalitikus köztitermék, és egy bimolekuláris sebességi állandó.
k2{\ displaystyle k_ {2}} |
ES⇌KdE+S→k2E+P{\ displaystyle {ES \, {\ stackrel {K_ {d}} {\ rightleftharpoons}} \, E + S \, {\ overset {k_ {2}} {\ rightarrow}} \, E + P}}
|
k2Kd×[E]tot{\ displaystyle k_ {2} K_ {d} \ szor [E] _ {\ rm {tot}}}
|
Kd{\ displaystyle K_ {d}}
|
Az állandók meghatározása
Számos módszer létezik egy enzim Michaelis-Menten paramétereinek meghatározására. A gyakorlatban a kezdeti reakciósebesség mérési sorozatát hajtják végre a szubsztrátkoncentráció [ S ] különböző értékeire . Fontos, hogy a kezdeti sebességi viszonyok között helyezkedjen el (a P termék jelentős mennyiségének hiánya ), figyelembe véve az alábbiakban tárgyalt egyszerűsítő feltételezéseket.
Történelmileg, hogy számszerűen meghatározzuk a paramétereket és a , enzymologists vették igénybe a különböző formáit linearizálása a Michaelis-Menten egyenlet. Ezek olyan változók változásai, amelyek a kezdeti egyenletet lineáris egyenletgé alakítják, amelyet aztán grafikusan vagy lineáris regresszióval lehet beállítani . E klasszikus linearizációk között megemlíthetjük Lineweaver és Burk, Eadie és Hofstee vagy Scatchard ábrázolását.
KM{\ displaystyle K_ {M}}vmnál nélx{\ displaystyle v_ {max}}
Ma ezeket a különböző technikákat a nemlineáris regresszió váltotta fel , amely pontosabb és erőteljesebb.
Lineweaver-Burk képviselete
Ebben a megközelítésben meghatározzuk az enzim állandóit és az inverzek ábrázolásával ( Lineweaver és Burk reprezentációja ), amely függvényében egy vonal , amelynek egyenlete:
KM{\ displaystyle K_ {M}}vmnál nélx{\ displaystyle v_ {max}}1vén{\ displaystyle {1 \ át v_ {i}}}1[S]{\ displaystyle {1 \ felett [S]}}
1vén=KM+[S]vmnál nélx×[S]=(KMvmnál nélx×1[S])+1vmnál nélx{\ displaystyle {1 \ over v_ {i}} = {\ frac {K_ {M} + [S]} {v _ {\ rm {max}} \ szor [S]}} = ({K_ {M} \ over v_ {max}} \ szor {1 \ over [S]})) + {1 \ over v_ {max}}}
A lejtő ekkor
és a metszéspont ,
KMvmnál nélx{\ displaystyle {K_ {M} \ over v_ {max}}}1vmnál nélx{\ displaystyle {1 \ over v_ {max}}}
honnan
vmnál nélx=1ordonemnemee{\ displaystyle v_ {max} = {1 \ ordonnee}} felett és KM=oenemteordonemnemee{\ displaystyle K_ {M} = {lejtő \ felett ordináta}}
Ez az ábrázolás az egyik legkevésbé pontos meghatározását illetően a jellemzőit az enzim (V max , K m ). Valójában a Lineweaver-Burk és Eadie-Hofstee ábrázolások koordinátája 1 / [S] 0 , ezért a legpontosabb mérések ugyanarra a területre koncentrálódnak (közel a függőleges tengelyhez), és kevés mérés viszonylag nagy hibával alacsony szubsztrátkoncentráció esetén létezik: a "legjobb" vonal szabályának ábrázolása hibás lesz.
Hanes-Woolf ábrázolása
A Hanes-Woolf-ábrázolást kevésbé érzékenynek tartják a mérési hibák statisztikai terjedésére, mint a Lineweaver-Burk-ábrázolást.
A vonal egyenlet:
[S]vén=KMvmnál nélx+(1vmnál nélx×[S]){\ displaystyle {[S] \ over v_ {i}} = {K_ {M} \ over v_ {max}} + ({1 \ over v_ {max}} \ szor {[S]})}
A versus- diagram esetében a meredekség
és az elfogás az[S]vén{\ displaystyle {[S] \ over v_ {i}}}[S]{\ displaystyle {[S]}}1vmnál nélx{\ displaystyle {1 \ over v_ {max}}}KMvmnál nélx{\ displaystyle {K_ {M} \ over v_ {max}}}
Eadie-Hofstee képviselete
Az Eadie és Hofstee diagram a reakciósebességet mutatja a megfelelő arány függvényében
vén{\ displaystyle v_ {i}}vén[S]{\ displaystyle v_ {i} \ felett [S]}
vén=-KMvén[S]+vmax{\ displaystyle v_ {i} = - K_ {M} {v_ {i} \ felett [S]} + v _ {\ max}}Ezt az egyenletet a Michaelis-Menten egyenletből kapjuk meg az alábbiak invertálásával és szorzásával :
vmax{\ displaystyle v _ {\ max}}
vén=vmax[S]KM+[S]{\ displaystyle v_ {i} = v _ {\ max} {[S] \ felett K_ {M} + [S]}}vmaxvén=KM+[S][S]{\ displaystyle {v _ {\ max} \ over v_ {i}} = {{K_ {M} + [S]} \ felett {[S]}}}Honnan tudunk elszigetelni :
vmax{\ displaystyle v _ {\ max}}
vmax=vénKM[S]+vén[S][S]=vénKM[S]+vén{\ displaystyle v _ {\ max} = {{{v_ {i} K_ {M}} \ felett {[S]}} + {{v_ {i} [S]} \ felett {[S]}}} = {{v_ {i} K_ {M}} \ felett {[S]}} + v_ {i}}És akkor mi van vén=-KMvén[S]+vmax{\ displaystyle v_ {i} = - K_ {M} {v_ {i} \ felett {[S]}} + v _ {\ max}}
Ebből következik, hogy az ellen grafikonja egyenes lesz, amely lehetővé teszi az y-metszés és lejtésként történő értékelést .
vén{\ displaystyle v_ {i}}vén/[S]{\ displaystyle v_ {i} / [S]}vmax{\ displaystyle v _ {\ max}}-KM{\ displaystyle -K_ {M}}
Eisenthal és Cornish-Bowden képviselete
A vonal egyenlete:
vmnál nélx=vén[S]énKM+vén{\ displaystyle v_ {max} = {v_ {i} \ felett [S] _ {i}} K_ {M} + v_ {i}}
Így a grafikonon a megfelelő érték függvényében az egyes megfelelő értékekre a - értéke kerül az x tengelyre . Számos egyeneset kapunk, amelyek ugyanabban a pontban metszenek koordinátákkal (koordináta) és (abszcissza).
v{\ displaystyle v}KM{\ displaystyle K_ {M}}vén{\ displaystyle v_ {i}}[S]én{\ displaystyle [S] _ {i}}vmnál nélx{\ displaystyle v_ {max}}KM{\ displaystyle K_ {M}}
Kapcsolódó cikkek
Megjegyzések és hivatkozások
-
Az egységek megválasztása tetszőleges, és homogénnek kell maradniuk
-
(in) Athel Cornish-Bowden , Jean-Pierre Mazat és Serge Nicolas , " Victor Henry: 111 años de son egyenlet " , Biochemistry , vol. 107,2014, P. 161-166 ( DOI 10.1016 / j.biochi.2014.09.018 , olvasható online , elérhető március 7, 2018 )
-
„ Victor Henri néhány diasztázis működésének általános elmélete [fakszimile a CR Acad. Sci. Paris 135 (1902) 916–919] ”, Comptes Rendus Biologies , vol. 329, n o 1,1902, P. 47–50 ( DOI 10.1016 / j.crvi.2005.10.007 , online olvasás , hozzáférés : 2018. március 8. )
-
Victor Henri, A diasztázisok működésének általános törvényei (a disszertáció a Természettudományi Kar számára az Es-Sciences Naturelles doktori fokozat megszerzéséhez), Párizs, A Hermann tudományos könyvtár,1903. február
-
(in) Athel Cornish-Bowden, " Michaelis-Menten kinetikájának száz éve " , Perspectives in Science , vol. 4,2015, P. 3–9 ( DOI 10.1016 / j.pisc.2014.12.002 , online olvasás , hozzáférés : 2018. március 7. )
-
(in) Kenneth A. Johnson és Roger S. Goody , " The Original Michaelis Constant: Translation of the Michaelis-Menten Paper 1913 " , Biochemistry , vol. 50, n o 39,2011. október 4, P. 8264-8269 ( ISSN 0006-2960 , DOI 10.1021 / bi201284u , olvasható online , elérhető március 7, 2018 )Ez a cikk Michaelis és Menten eredeti cikkének fordítását tartalmazza: [1]
-
(a) Athel Cornish-Bowden , " Az eredete enzimkinetika " , FEBS Letters , vol. 587, n o 17,2013. szeptember 2, P. 2725–2730 ( ISSN 1873-3468 , DOI 10.1016 / j.febslet.2013.06.009 , online olvasás , hozzáférés : 2018. március 7. )
-
(in) George Edward Briggs és Burdon Sanderson John Haldane , " A Note on the Kinetics of Enzyme Action " , Biochemical Journal , vol. 19, n o 21 st január 1925, P. 338-339 ( ISSN 0264-6021 és 1470-8728 , PMID 16.743.508 , DOI 10,1042 / bj0190338 , olvasható online , elérhető augusztus 15, 2018 )
-
(in) Donald D. Van Slyke és Glenn E. Cullen, " Az ureáz és általában az enzimek hatásmódja " , J. Biol. Chem , vol. 19. cikk (2) bekezdés,1 st október 1914, P. 141–180 ( online olvasás )
<img src="https://fr.wikipedia.org/wiki/Special:CentralAutoLogin/start?type=1x1" alt="" title="" width="1" height="1" style="border: none; position: absolute;">