Citoglobin | ||
Az emberi citoglobin szerkezete ( PDB 1UMO ) | ||
Főbb jellemzői | ||
---|---|---|
Szimbólum | CYGB | |
Homo sapiens | ||
Locus | 17 q 25.1 | |
Molekuláris tömeg | 21 405 Da | |
A maradványok száma | 190 aminosav | |
Bejön | 114757 | |
HUGO | 16505 | |
OMIM | 608759 | |
UniProt | Q8WWM9 | |
RefSeq ( mRNS ) | NM_134268.4 | |
RefSeq ( fehérje ) | NP_599030.1 | |
Együtt | ENSG00000161544 | |
EKT | 1UMO , 1URV , 1URY , 1UT0 , 1UX9 , 1V5H , 2DC3 , 3AG0 , 4B3W | |
GENATLÁK • Géntesztek • GoPubmed • HCOP • H-InvDB • Treefam • Vega | ||
A GeneCards és a HUGO oldalain elérhető linkek . |
A citoglobin (vagy hisztoglobin CAN) egy légzési globin emberekben és egerekben 190 aminosavval . A 17q25 kromoszómán található gén (CYGB) termeli . Eltérően más szövet-specifikus globinok ( hemoglobin által termelt vörös vérsejtek , mioglobin az izmokban , neuroglobin a idegrendszerben ), úgy tűnik, mindenütt, azaz kifejezve minden sejttípusban a test..
A globin gének filogenetikai vizsgálata azt mutatja, hogy a citoglobin és a mioglobin ugyanahhoz a kládhoz tartozik, amely különbözik a hemoglobin és a neuroglobinétől . Az ősi globin, amely őket megszülte, több mint 450 millió évre nyúlik vissza.
Az emlős citoglobinja hosszabb (190 aminosav), mint a többi globin (140 és 150 aminosav). Ez annak köszönhető, hogy két tucat aminosav meghosszabbodik a fehérje N és C végén. Valójában a citoglobin nyolc α-típusú hélixzé varázsol. Az oxigén felvételében a globinokban részt vevő maradványok szintén konzerválódnak a citoglobin számára. Az egyéb globinok génjeiben (B és G hélix) található két B12.2 és G7.0 intron mellett a neuroglobin (CYGB) egy harmadik HC11.2 intronnal rendelkezik a H spirálban a 3 'vége közelében. a kódoló régió. Ez az utolsó exon a 3 'oldalon hiányzik a halakból, de később a tetrapodák evolúciója során nyeri el .
Bár cytoglobin található a citoplazmában a legtöbb sejttípus, annak termelési sebesség által feltárt Northern blot technika különbözik szövet a szöveti (lásd fotó szemközti). Az expressziónak ez a megoszlása kizárólag a fehérje tulajdonított légzési funkcióval ütközik. Valójában más vizsgálatok szerint a citoglobint előnyösen a kötőszövet ( fibroblasztok ) és a hordozó ( kondrociták és oszteoblasztok ) sejtekben szintetizálják, ami összhangban áll azzal a hipotézissel, hogy részt vesz a kollagén szintézisében (fehérjetartó) (3) . Valójában lehetséges, hogy a citoglobin oxigént szolgáltat a prolil-4-hidroxilázhoz (EC 1.14.11.2), amely egy kulcs ferroenzim, amely katalizálja a prokollagén molekula prolin maradékainak hidroxilációját .
Körülményei között hipoxia , cytoglobin szintézist megduplázódott, még inkább a szív, mint a májban. Ez a mechanizmus azzal magyarázható, hogy a citoglobint az oxigén tárolására és megkönnyítésére használják a mitokondrium légzőszervi láncába . A citoglobin jelenléte az idegsejtekben sok kérdést vet fel azokról a funkciókról, amelyeket a központi idegrendszer szintjén játszhatna . Valóban, ennek a szövetnek már van egy specifikus globinja , a neuroglobin . A szerzők úgy potenciálisan betöltött, O 2 -donor bizonyos enzimatikus reakciókat - többek között, a szintézis a NO származó arginin által NO-szintázok .