Haldane-egyenlet
A Haldane-egyenlet leírja egy enzim esetében, amely reverzibilisen katalizálja (a reakció mindkét irányában) a szubsztrát termékké való átalakulását , az enzim kinetikai paraméterei és a reakció állandó egyensúlya közötti kapcsolatot. Ezt először bizonyította 1930-ban a könyv enzimek által John Burdon Sanderson Haldane .
Ez az egyenlet elmagyarázza, hogy egyes enzimek "jobb" katalizátorok lehetnek (a maximális sebességet tekintve ) a reakció két irányában.
A mechanizmus minden hipotéziséhez egy adott Haldane-egyenlet felel meg.
Bizonyítás egyszerű kinetikus modell esetén
Az alábbi mechanizmust feltételezve
E+S⇌k-1k1ES⇌k-2k2E+P{\ displaystyle {\ rm {E}} + {\ rm {S}} \, {\ stackrel {k_ {1}} {\ underset {k _ {- 1}} {\ rightleftharpoons}}} \, {\ rm {ES}} \, {\ stackrel {k_ {2}} {\ alulhalmaz {k _ {- 2}} {\ rightleftharpoons}}} \, {\ rm {E}} + {\ rm {P}} }
a reakció kezdeti álló sebességevén=d[P]dt=(k1k2[S]0-k-1k-2[P]0)[E]totk-1+k2+k1[S]0+k-2[P]0{\ displaystyle v_ {i} = {\ frac {d \, [{\ rm {P}}]} {dt}} = {\ frac {(k_ {1} k_ {2} \, [{\ rm { S}}] _ {0} -k _ {- 1} k _ {- 2} [{\ rm {P}}] _ {0}) [{\ rm {E}}] _ {\ rm {tot }}} {k _ {- 1} + k_ {2} + k_ {1} \, [{\ rm {S}}] _ {0} + k _ {- 2} \, [{\ rm {P }}] _ {0}}}}
A sebesség pozitív, ha a reakció balról jobbra halad ( ), és egyébként negatív.
v0{\ displaystyle v_ {0}}S→P{\ displaystyle S \ rightarrow P}
Az egyensúly akkor érhető el, ha , mi történik, ha . Ez azt mutatja, hogy a termodinamika kapcsolatot teremt a négy sebességállandó között.
v=0{\ displaystyle v = 0}[P]egyenértékű[S]egyenértékű=k1k2k-1k-2=Kegyenértékű{\ displaystyle {\ frac {[{\ rm {P}}] _ {\ text {éq}}} {[{{\ rm {S}}] _ {\ text {éq}}}} = {\ frac { k_ {1} k_ {2}} {k _ {- 1} k _ {- 2}}} = K _ {\ text {eq}}}
Az értékek a maximális kezdeti sebesség a forward és hátrafelé , akkor kapunk, ha , egyrészt, és , másrészt, vannak és rendre.
[S]0→∞{\ displaystyle [{\ rm {S}}] _ {0} \ rightarrow \ infty}[P]0=0{\ displaystyle [{\ rm {P}}] _ {0} = 0}[S]0=0{\ displaystyle [{\ rm {S}}] _ {0} = 0}[P]0→∞{\ displaystyle [{\ rm {P}}] _ {0} \ rightarrow \ infty}vmnál nélxf=k2[E]tot{\ displaystyle v _ {\ rm {max}} ^ {f} = k_ {2} {\ rm {[E]}} _ {\ rm {tot}}}vmnál nélxb=-k-1[E]tot{\ displaystyle v _ {\ rm {max}} ^ {b} = - k _ {- 1} {\ rm {[E]}} _ {\ rm {tot}}}
A maximális sebesség aránya mindkét irányban megegyezik ; nem egyenlő az egyensúlyi állandóval: ez azt jelenti, hogy a termodinamika (az egyensúlyi állandó értéke) nem határozza meg a két maximális sebesség arányát.
k2/k-1{\ displaystyle k_ {2} / k _ {- 1}}
A maximális kezdeti sebesség egyenleteiből a kifelé és a visszatérő irányba is ki lehet fejezni Michaelis és .
KMS=(k-1+k2)/k1{\ displaystyle K_ {M} ^ {S} = (k _ {- 1} + k_ {2}) / k_ {1}}KMP=(k-1+k2)/k-2{\ displaystyle K_ {M} ^ {P} = (k _ {- 1} + k_ {2}) / k _ {- 2}}
Haldane egyenlet: .
Kegyenértékű=[P]egyenértékű[S]egyenértékű=vmnál nélxf/KMSvmnál nélxb/KMP{\ displaystyle K _ {\ text {éq}} = {\ frac {[{\ rm {P}}] _ {\ text {éq}}} {[{\ rm {S}}] _ {\ text { éq}}}} = {\ frac {v _ {\ rm {max}} ^ {f} / K_ {M} ^ {S}} {v _ {\ rm {max}} ^ {b} / K_ { M} ^ {P}}}}
Ez azt mutatja, hogy a termodinamika korlátozza a kifelé és a visszatérő specifitás konstansok (en) ( ) arányát, és nem a maximális sebességek arányát .
vmnál nélx/KM{\ displaystyle v _ {\ rm {max}} / K_ {M}}vmnál nélx{\ displaystyle v _ {\ rm {max}}}
Hivatkozások
-
(a) Fersht, Alan, mechanizmusának struktúrája, valamint in Protein Science: A Guide to enzim katalízis és a fehérje feltekeredés , WH Freeman (1998 nyomtatás) ( ISBN 978-0-7167-3268-6 és 0-7167-3268-8 , OCLC 39606488 , olvassa el online )
-
(a) John Burdon Sanderson Haldane , enzimek , Longmans, zöld,1930( online olvasás )
-
(a) John Burdon Sanderson Haldane, enzimek , MIT Press ,1965, 235 p. ( ISBN 978-0-262-58003-8 , ASIN 0262580039 )
-
(a) Athel Cornish-Bowden, Fundamentals of Enzyme Kinetics , Portland Press,2004
„Néhány enzim sokkal hatékonyabb katalizátor az egyik irányhoz, mint a másik. Szembetűnő példaként említhetjük, hogy a metionin-adenozil-transzferáz által katalizált előrehaladási reakció korlátozó sebessége körülbelül 10 5- rel nagyobb, mint a fordított irányban, annak ellenére, hogy az egyensúlyi állandó közel van az egységhez (53. oldal). "
-
Segel, Irwin H., 1935- , Enzimkinetika: a gyors egyensúly és az egyensúlyi állapotú enzimrendszerek viselkedése és elemzése ( ISBN 978-0-471-77425-9 , 0-471-77425-1 és 0-471-30309- 7 , OCLC 1094995 , online olvasás )
Kapcsolódó cikkek
<img src="https://fr.wikipedia.org/wiki/Special:CentralAutoLogin/start?type=1x1" alt="" title="" width="1" height="1" style="border: none; position: absolute;">