A c-Fos egy fehérje , amely 380 aminosavból áll, és génje megtalálható az emberi 14. kromoszómában , valamint számos más eukarióta genomjában . Ez a fehérje megfelel egy nukleáris transzkripciós faktornak , amelynek fő funkciója egy gén transzkripciójának indukciója .
Ez az aktiváló jelet követően a leggyakrabban szintetizált transzkripciós faktor . A leginkább dimerizálható faktorok a c-fos-val a Jun családból származnak, mint a c-jun . E két fehérje , a fos és a jun közötti dimerizáció egy leucin cipzárral ( leucin cipzár ) képezi az AP-1 transzkripciós komplexet . A c-fos fehérje önmagában képtelen homodimerizálni és a DNS-molekulához kapcsolódni . A c-jun segítségével pontosan felismerik a TGACTC nukleotidszekvenciát .
A c-fos gén fehérjét kódoló képezi egyik korai válasz gének, azaz úgy tűnik, az elsők között a transzkripciós faktorok, amikor a sejt áthalad a nyugalmi állapotban G0 az állam előkészítő G1 sejtosztódás a sejtciklus . Ezt a c-fos gént egy olyan enhancer szabályozza, amely egy szérum válasz elemet tartalmaz, amelyet több szérum növekedési faktor által aktivált elnevezésről kaptak . Ez a komplex fokozó DNS-szekvenciákat tartalmaz, amelyek több transzkripciós faktort kapcsolnak össze. Valójában az aktív dimer MAP kináz indukálja a c-fos gén transzkripcióját. Először a foszforilációval aktivált dimer MAP kináz van jelen a sejt citoszoljában . Ezután ez a kináz egy másik kinázot, a p90-et foszforilezi, amely a magot megszerzi, hogy egy specifikus szerint foszforilezzen a ternáris komplex faktorban (TCF). Ezenkívül az aktivált MAP kináz a magban közvetlenül foszforilálja a szerineket a szérum válasz faktorban (SRF). A ternáris komplex faktor és a két SRF molekula közötti kapcsolat képezi az aktív trimeri faktort, amely szorosan kötődik a szérum válaszelem DNS szegmenséhez, és stimulálja a c-fos gén transzkripcióját.
A c-fos biokémiai aktivitását ezután leggyakrabban foszforilezése vagy egy másik fehérjéhez való kötődése szabályozza. Bebizonyosodott, in vivo, hogy a c-fos módosítható egy egyetlen lizin által három izoformája az SUMO , nevezetesen SUMO-1, -2 és -3. Így a c-fos szamoilezése visszaszorítja transzkripciós aktivitását, ellentétben az aktivitását kiváltó foszforilezéssel.
Másrészt aktivitása a legtöbb stimulálatlan felnőtt szövetben általában rendkívül alacsony, de jelentősen megnő számos inger jelenlétében , például stressz , növekedési faktorok , ultraibolya besugárzás vagy h2O2 . Más korán reagáló fehérjékhez képest a c-fos előnye, hogy stimuláció nélkül elhanyagolható expresszióval rendelkezik, ami lehetővé teszi a kiváltott aktivitás könnyebb számszerűsítését. Ezenkívül a legtöbb onkogéntől eltérően a c-fos nem feltétlenül igényel sajátos mutációt a kódoló régiójában ahhoz, hogy onkogénné váljon , mivel a normál fehérje túlzott expressziója elegendő. A C-fos konstitutív módon expresszálódik egyes daganatokban.
A c-fos fehérjét nagyon gyakran használják a neuronaktivitás markerjeként immunhisztokémiai úton, amely a fehérje detektálásából áll az idegsejtek magjaiban. Ezenkívül részt vesz a nocicepció fiziofarmakológiai aspektusainak vizsgálatában, figyelemmel kísérve annak kifejeződését a gerincvelő hátsó szarvában .
A C-fos egy v-fos sejt homológ, amely vírus eredetű . A C-fos szabályozó szekvenciáival különbözik a retrovírus onkogén v-fos-tól. A V-fos hatékony aktivátorral rendelkezik, míg a c-fos 67 nukleotid AT-ban gazdag szegmensével rendelkezik a nem kódoló 3'-végén, ami átírva az mRNS gyors lebomlását eredményezi . Ezért a c-fos átalakítható onkogénné úgy, hogy annak 3'-végét töröljük és hozzáadjuk a v-fos aktivátort. Az FBJ-MSV, amely valójában a Finkel-Biskis-Jinkins egér osteogén szarkóma vírus , v-fos-t hordoz. Ez a vírus okozza az osteosarcoma kialakulását .