Heme b
| Heme b | |
 A hem szerkezete b |
|
| Azonosítás | |
|---|---|
| IUPAC név | 3- [18- (2-karboxi-etil) -7,12-bisz (etenil) -3,8,13,17-tetrametil-porfirin-21,23-diid-2-il] propánsav; vas (II) |
| Szinonimák |
ferrohème b , |
| N o CAS | |
| N o ECHA | 100,114,904 |
| PubChem | 444097 |
| ChEBI | 17627 |
| Mosolyok |
CC1 = C (C2 = CC3 = NC (= CC4 = C (C (= C ([N-] 4) C = C5C (= C (C (= N5) C = C1 [N-] 2) C) CCC) (= O) O) CCC (= O) O) C) C (= C3C) C = C) C = C. [Fe + 2] , |
| InChI |
Std. InChI: InChI = 1S / C34H34N4O4.Fe / c1-7-21-17 (3) 25-13-26-19 (5) 23 (9-11-33 (39) 40) 31 (37-26) 16-32-24 (10-12-34 (41) 42) 20 (6) 28 (38-32) 15-30-22 (8-2) 18 (4) 27 (36-30) 14-29 ( 21) 35-25; / h7-8.13-16H, 1-2.9-12H2.3-6H3 (H4.35.36.37.38.39,40,41.42); / q; + 2 / p-2 Std. InChIKey: KABFMIBPWCXCRK-UHFFFAOYSA-L |
| Kémiai tulajdonságok | |
| Brute formula |
C 34 H 32 Fe N 4 O 4 [Az izomerek] |
| Moláris tömeg | 616,487 ± 0,033 g / mol C 66,24%, H 5,23%, Fe 9,06%, N 9,09%, O 10,38%, |
| Egység SI és STP hiányában. | |
A B típusú hem az oxigént szállító fehérjék, különösen a hemoglobin és a mioglobin protetikus csoportja, vagyis ezen fehérjék nem fehérje csoportja. Ez a hem középpontjában egy vasatomot tartalmaz vas Fe 2+ formában , amely lehetővé teszi, hogy kovalensen kapcsolódjon a hemoglobin fehérjéhez, és amely lehetővé teszi az oxigén (O 2 ) molekulák megkötését is, hogy lehetővé tegye a hemoglobin molekulát. oxigén szállítására a vérben, majd azokban a szövetekben, ahol az oxigén parciális nyomása alacsony lesz.
A hem b , más néven IX protohéma , a hem leggyakoribb formája . A hemoglobin és a mioglobin két példa a fehérje szállítást a oxigént tartalmazó hem b . Ez utóbbi a peroxidázokban is jelen van , és a COX-1 és a COX-2 ciklooxigenáz két aktív helyének körülbelül az egyikét tartalmazza.
A hem b gyakran társul az apoprotein egy koordinációs kovalens kötést közötti ion vas és az oldallánc a maradékot a aminosav a fehérje .
A hemoglobin és a mioglobin, a vasion így hangolni egy hisztidin maradékot , de egy cisztein maradékot a citokróm P450 és a nitrogén-oxid-szintáz : mindezekben az esetekben, az aminosav-koordináló L hem konzerválódott az evolúció során.
A B típusú hem szerkezete
A hem meglehetősen központi helyen tartalmaz egy porfír magnak, vagy porfirinnek vagy protoporfirin IX-nek nevezett magot (szinonimák). Ehhez a maghoz nagyon pontos helyzetű oldalláncok kerülnek. Ezek a láncok lehetnek metil- , vinil- vagy propionsav ( karbonsav ) csoportok . A porfirita mag és az oldalláncok ezen kombinációja alkotja a B típusú hemet.
A hem 4 pirrol (tetrapirrol) gyűrűből áll, amelyek szenet és nitrogént tartalmaznak . Ennek a 4 pirrol-magnak meglehetősen figyelemre méltó tulajdonsága, hogy mind ugyanazon a síkon helyezkednek el (az atomok számát tekintve kivételes, a hem az egyik legnagyobb síkmolekula az élő organizmusokban). Telítetlen szénhidak kötik össze őket. Ezek a telítetlenségek a π pályáikkal lehetővé teszik az elektronok delokalizációját, és az összes pálya kiegyenlítődésének (óriási hibridizáció) hatásához vezetnek, amely a szerkezet síkjává válik.
Vasrögzítés
A hem közepén egy további atom található: vas, vas Fe 2+ formájában . Kovalens 4-nitrogén kötésekkel kötődik a hemhez, és a szerkezet síkjában tartja fenn. A vas vas 4 vegyérték-potenciállal (koordinációs kötéssel) rendelkezik a síkban, és 2 vegyértékű a sík alatt és felett, azaz mind a 6 vegyérték-elektronban.
A hem a vasnak köszönhetően kapcsolódik a hemoglobinhoz . Ez a vas csatlakozik egy hisztidin adott hemoglobin, amely hasonlít a pirrol mag: hisztidin az alfa-hélix F. Ezen alfa-hélix, hisztidin van a 8 th aminosav. Ezt a hisztidint proximális hisztidinnek vagy hisztidin F8-nak hívják: ez a legközelebb a hemhez. Ez egy koordináló kovalens kötés .
A hem tehát nincs erősen rögzítve, és képes lesz mozogni. A valóságban ez az egész hidrofób zseb, amelyben a hem kötődik a hemoglobinon belül, helyesen és viszonylag megváltoztathatatlanul rögzíti ezt a hemet. Gyenge kötésekkel, amelyek hidrofób kötések, ezért kettős kötések és hidrofób aminosavak jelenléte révén , amelyek lehetővé teszik a hidrofób dipól-dipól kölcsönhatásokat, a hem kötődik a szerkezeten belül.
Oxigénszállítás hemin keresztül
Tehát vannak négy csatlakozást a síkban a hem, egy 5 -én kötés a proximális hisztidin, és van egy 6 th kapcsolat lehetséges, hogy fogja használni egy elektronpár, hogy az oxigén kovalens kötés. Az oxigén nagyon erősen kötődik a hem vasatomjához. Ez szöget képez.
Ez a szög létfontosságú, mert megmagyarázza a hemoglobin oxigénhez való affinitását. Ez az oxigén akkor képes felszabadulni, amikor az oxigén parciális nyomása csökken : a kötés, még ha kovalens is, megfelelő körülmények között (oxigén alacsony koncentrációban) képes lesz felszabadulni.
Hem-vas oxidációja
Ez a 6 th kötődését vasat vas formájában (Fe 2+ ), amelyek egy koordinációs kovalens kötéssel kapcsolódik a oxigénatomból áll. Ez a vas redoxireakciókon megy keresztül, és átalakulhat vas ( Fe ) + vasgá . Az elektront vesztett vasvas már nem képes megkötni az oxigént: a kötéshez már nincs további kötés. Amikor a vas Fe 3+ formában van, az azt hordozó molekulát methemoglobinnak nevezik. Ez egy olyan hemoglobin, amelyben a vas vasoxidként oxidálódott az oxidánsok hatására. A hem teljesen védett a hemoglobin belsejében: ez a védelem megakadályozza az oxidánsok támadását, beleértve a vas jelenlétét oxidáló víz jelenlétét is. Ez a védelem azonban nem bolondbiztos.
A vas-vas oxidációja, amely vasformává válik, kóros szövődményekhez vezethet a szervezetben, például methemoglobinémiához .
Szén-monoxid szállítása
A hemoglobin a szén-monoxid (CO) optimális transzportere . Elég veszélyes és paradox, mert a szén-monoxid erőszakos méreg, és nem pótolja a dioxigént a biológiai láncokban.
Ha vas-hemet veszünk, és szén-monoxidot teszünk bele, akkor erősebb affinitás van, mint az oxigénnél (25 000-szer nagyobb). Normális esetben nincs vagy nagyon kevés szén-monoxid van a környezetben (a széntestek részleges elégetésének terméke, például: kandalló, amely zárt környezetben, részleges oxigénhiánnyal égetve fát, szén-monoxidot termel). Ha szén-monoxid található a környezetben és kötődik a hemoglobinhoz, ez a hemoglobin elveszik, és a szén-monoxid már nem távolítható el e rendkívüli affinitás miatt: a sejtek eliminálják a hemoglobint.
Az egyik jelenség azonban megakadályozza a szén-monoxid kapcsolódását: a disztális hisztidin, amely lehetővé teszi az oxigén számára hidrogénkötés létrehozását, megakadályozza a szénmonoxid optimális kötését a vason azáltal, hogy könyökkötést képez az atomok között. Ezt a 25 000 affinitást egy könyök fogja osztani 125-tel, és csak 200-szor erősebb affinitásunk van, mint az oxigéné. Ez a jelenség létfontosságú, mivel a szén-monoxid iránti affinitás 25 000-szer nagyobb, mint a dioxigéné , még a környezetünk által termelt szén-monoxid nyomai is rögzülnek (bármi által előállított égés, akár a légzésünk is) és minden lehetőség az oxigén szállítására a hemoglobin révén eltűnik.
A dioxigén esetében a hidrogénkötés pontosan az elektronpár pályájának tengelyében van, és a hisztidin nitrogénnel lesz optimalizálva.
Megjegyzések és hivatkozások
- számított molekulatömege a „ atomsúlya a Elements 2007 ” on www.chem.qmul.ac.uk .