EK sz. | EK |
---|---|
CAS-szám | |
Kofaktor (ok) | Cu 2+ |
IUBMB | IUBMB bejegyzés |
---|---|
IntEnz | IntEnz nézet |
BRENDA | BRENDA bejárat |
KEGG | KEGG bemenet |
MetaCyc | Metabolikus út |
PRIAM | Profil |
EKT | Szerkezetek |
MEGY | AmiGO / EGO |
A citokróm c- oxidáz vagy a légzési lánc IV komplexe egy oxidoreduktáz- membrán, amely katalizálja a reakciót :
4 ferrocitokróm c + O 2+ 8 H + 4 mátrix ferricitokróm c + 2 H 2 O+ 4 H + membrán .Ez az enzim található, a plazma membrán számos baktérium és a belső mitokondrium-hártyán a aerob eukariótákban .
Légzési lánc komplex IV , más néven citokróm egy 3 , egy nagy integrális membránfehérje rendelkező több fém prosztetikus csoportok , és 14 fehérjét alegységek a emlősökben , tizenegy amelyek kódolt által gének közé a cellában sejtmagban , és három származnak genom mitokondriális . Ez tartalmaz két hem , az egyik tartozó citokróm egy , a másik tartozó citokróm jelentése 3 , és a két központ kation a réz , jele Cu központok A és Cu- B .
A citokróm 3 volt, és a Cu B központ egy binukleáris központot képez, ahol az oxigén O 2 redukciója következik bea H 2 O. A legtöbb oxidált állapotban, a Fe 3+ és Cu 2+ fémkationok e kétgyűrűs központ 450 um egymástól , és koordinálja egy HO - hidroxid anion .
Két, a III komplex által redukált c ferrocitokróm ( Q koenzim - citokróm c reduktáz ) a légzési lánc előző szakaszában a Cu A binukleáris központ közelében kötődik , amelyhez nagy transzferpotenciállal rendelkező elektronjukat feladják. Cu A hozamok, hogy ezeket az elektronokat, hogy a citokróm olyan , amely továbbítja azokat a kétmagvú központban van 3 -Cu B . Ez utóbbi fémkationjai Fe 2+ és Cu + állapotba redukálódnak , míg a hidroxid anion egy protont abszorbeálva vízmolekulát kap, amely eliminálódik. A két fémion közötti vákuumot oxigénmolekula tölti ki, amelyet gyorsan csökkent azáltal, hogy egyrészt elfogadja a Fe 2+ -ból származó két elektronból a Fe 4+ = O oxo- származékot , másrészt két, a egyik Cu + és a másik ionizált hidroxil -O - a maradékot a Tyr-244 átalakítható tirozil -csoport -O • , a forma, a felszívódás után a proton, egy hidroxid aniont HO - kötött a központ Cu B .
Egy harmadik ferrocitokróm c feladja az elektronját a 3- Cu B binukleáris központnak , ami lehetővé teszi a tirozil-maradék –O • terminális gyököjének –O-csoporttá történő redukálását - amely képes a hidroxil –OH visszavételére abszorpció útján. egy proton, míg a másik proton felszívódik a hidroxid-HO - kötött a Cu B központban alkotnak egy második molekula víz H 2 O, amely megszűnik. Egy negyedik ferrocytochrome c majd feladja elektron a Cu A központ , amely az a hatása, disszociáló Fe 4+ = O komplex Fe 3+ és a hidroxid-anion HO - kötődik a Cu B központ oxidáljuk Cu 2+ állam , visszaállítja a kezdeti konfigurációt.
Röntgenkrisztallográfiás vizsgálatok kiderült, hogy szokatlan, poszt-transzlációs módosítást összekötő C 6 szénatomot tartalmaz az a Tyr-244 maradékot a ε nitrogén atom az oldallánc a His-240 maradékot. (Számozása szerint a szarvasmarha enzim maradékok ). Ez a poszttranszlációs módosítás játszik meghatározó szerepet a kapacitás a kétmagvú központ egy 3 -Cu B fogadására négy elektronok érdekében, hogy képes csökkenteni egy oxigén molekula O 2.két vízmolekulában H 2 O. Kezdetben azt gondolták, hogy a víz képződése hidrogén-peroxid képződésén keresztül ment keresztül , amely valószínűleg szuperoxid O 2 anionokat termelt .• - , de valószínűbbnek bizonyult, hogy a mechanizmus négy elektron közvetlen átadásából áll egy oxigénmolekulába az O - O kötés megszakadásával, ami megakadályozná a szuperoxid ionok képződését.
A anionok cianidot CN - , szulfid S 2- , azid N 3- mint valamint a szén-monoxid szén-monoxid- kompetitív inhibitorai a komplex IV , ami a sejt fulladást. A metanolt CH 3 OHvan metabolizálódik , hogy hangyasavat HCOOH, ami egy másik citokróm c -oxidáz inhibitor. A mitokondriális mátrix magas ATP - szintje szintén ennek az enzimnek a gátlásához vezet.