A hidrofób hatása van a megfigyelt tendenciája anyagok nem poláros , hogy aggregálódjanak vizes oldatban , és hogy kizárjuk azon molekulákat, a víz . A "hidrofób" szó szó szerint "félelmetes vizet" jelent, és leírja a víz és a nem poláros anyagok szétválasztását , ami maximalizálja a vízmolekulák közötti hidrogénkötést és minimalizálja a víz érintkezési területét. Víz és nem poláros molekulák. A termodinamika szempontjából a hidrofób hatás az oldott anyagot körülvevő víz szabad energiájának változása . A környező oldószer pozitív szabad energiaváltozása hidrofóbitást jelez, míg a negatív szabad energia változás hidrofilitást jelent.
A hidrofób hatás felelős az olaj és víz keverékének két komponensre történő szétválasztásáért. Felelős továbbá a biológiához kapcsolódó hatásokért, beleértve: a sejtmembrán és a vezikulák képződését , a fehérje hajtogatását , a membránfehérjék beillesztését a nem poláros lipidkörnyezetbe, valamint a fehérje és a kis molekula asszociációit . Ezért a hidrofób hatás elengedhetetlen az élet számára. Azokat az anyagokat, amelyeknél ez a hatás megfigyelhető, "hidrofóbnak" nevezzük .
Az amfifilek olyan molekulák, amelyek hidrofób és hidrofil doménnel is rendelkeznek. A detergensek olyan amfifil vegyületek, amelyek vízben oldhatják a hidrofób molekulákat, így micellák és kétrétegek képződnek (mint a szappanbuborékokban ). Fontosak azok az amfifil foszfolipidekből álló sejtmembránok számára is, amelyek megakadályozzák a sejt belső vizes környezetének keveredését külső vízzel.
A fehérje hajtogatása esetén a hidrofób hatás fontos azoknak a fehérjéknek a felépítéséhez, amelyek hidrofób aminosavakat tartalmaznak (például glicin , alanin , valin , leucin , izoleucin , fenilalanin , triptofán és metionin ) fehérjébe csoportosítva. A vízoldható fehérjeszerkezetek hidrofób maggal rendelkeznek, amelyben az oldalláncok vízbe vannak ágyazva, ami stabilizálja a hajtogatott állapotot. A töltött és poláros oldalláncok az oldószernek kitett felületen helyezkednek el, ahol kölcsönhatásba lépnek a környező vízmolekulákkal. A víznek kitett hidrofób oldalláncok számának minimalizálása jelenti a hajtóerő fő hajtóerejét, bár a hidrogénkötések kialakulása a fehérjében stabilizálja a fehérje szerkezetét is.
Megállapították, hogy a DNS tercier struktúrájának összeszerelési energiáját a hidrofób hatás vezérelte, a szekvenciák szelektivitásáért és az aromás bázisok közötti kölcsönhatásokért felelős Watson-Crick alap párosítás mellett.
A biokémiában a hidrofób hatást fel lehet használni a fehérjék keverékeinek szétválasztására azok hidrofób jellege alapján. Az oszlopkromatográfia hidrofób állófázissal, például fenil- szefarózzal több hidrofób fehérje lassabban utazik, míg a kevésbé hidrofób fehérjék hamarabb eluálódnak az oszlopból. A jobb elválasztás érdekében egy sót adhatunk hozzá (a só magasabb koncentrációja növeli a hidrofób hatást), és koncentrációja csökken az elválasztás előrehaladtával.
A hidrofób hatás eredete nem teljesen ismert. Egyesek szerint a hidrofób kölcsönhatás elsősorban egy entrópiahatás, amely a folyékony vízmolekulák közötti rendkívül dinamikus hidrogénkötések nem-poláris oldott anyag általi megszakadásából ered . Egy nagy molekula szénhidrogénlánca vagy hasonló, nem poláros régiója képtelen hidrogénkötéseket kialakítani a vízzel. Ilyen hidrogén nélküli kötőfelület bevezetése a vízbe a vízmolekulák közötti hidrogénkötések hálózatának megzavarását okozza. A hidrogénkötéseket érintőlegesen irányítják át egy ilyen felületre, hogy minimalizálják a vízmolekulák hidrogénhez kötött 3D hálózatának zavarait , amelyek strukturált vízketrecet eredményeznek a nem poláros felület körül. A "ketrecet" (vagy klatrátot) alkotó vízmolekulák mozgáskorlátozottak. Kis, nem poláris részecskék szolvát héjában a korlátozás körülbelül 10%. Például szobahőmérsékleten oldott xenon esetében 30% -os mobilitási korlátozást találtak. Nagyobb nem poláros molekulák esetén a szolvatációs héjban lévő vízmolekulák átirányítását és transzlációs mozgását két-négyszeres tényezővel lehet korlátozni; ezért 25 ° C-on a víz átorientációs korrelációs ideje 2-ről 4-8 pikoszekundumra nő. Általában ez a vízmolekulák transzlációs és rotációs entrópiájának jelentős veszteségéhez vezet, és a folyamatot a rendszer szabad energiája szempontjából kedvezőtlenné teszi . Az összesítéssel a nem poláros molekulák csökkentik a víznek kitett felületet, és minimalizálják azok zavaró hatását.
A hidrofób hatás számszerűsíthető a nem poláros molekulák víz és nem poláros oldószerek közötti megoszlási együtthatóinak mérésével . A megoszlási együtthatókat lehet alakítani szabad energia átadása, amely magában foglalja a komponenseket entalpikus és entrópiás, Δ G = Δ H - T Δ S . Ezeket az összetevőket kísérletileg meghatározzuk kalorimetriával . Megállapítottuk, hogy a hidrofób hatást szobahőmérsékleten végzett entrópia hajtotta végre a vízmolekulák csökkent mobilitása miatt a nem poláros oldott anyag szolvatációs rétegében; az átviteli energia entalpia-összetevőjét azonban kedvezőnek találták, ami azt jelenti, hogy a vízmolekulák csökkent mobilitása miatt megerősítette a víz-víz hidrogénkötéseket a szolvatációs héjban. Magasabb hőmérsékleten, amint a vízmolekulák mozgékonyabbá válnak, ez az energianyereség csökken az entrópia komponenssel együtt. A hidrofób hatás hőmérsékletfüggő, ami a fehérjék " hideg denaturációjához " vezet .
A hidrofób hatás úgy számítható ki, hogy összehasonlítjuk a szolvatáció szabad energiáját az ömlesztett vízzel. Ily módon a hidrofób hatás nemcsak lokalizálható, hanem entalpikus és entrópikus hozzájárulásokra is bontható.
"Lásd még a termodinamikai vita 137-144. Oldalát"
.