Peptidáz
A peptidázok (vagy proteázok vagy proteolitikus enzimek ) olyan enzimek , amelyek megtörik a peptidkötéseket a fehérjék . Ezt proteolitikus hasításnak vagy proteolízisnek nevezzük . Ez a folyamat a használata a molekula a víz , amely besorolja őket Hidrolázok .
A proteázok biológiai funkciói változatosak: részt vesznek a fehérjék érésében, az étel emésztésében , a véralvadásban , a szövetek átalakításában a szervezet fejlődése során és a gyógyulásban . Néhány proteáz toxin , például botulinum toxin .
Egyes proteázok inaktív prekurzorként termelődnek, úgynevezett zimogének . Általában proteolitikus hasítással aktiválják őket, amely felszabadítja a funkcionális enzimet és ezáltal kiváltja az aktivitást. A kaszkádban tehát vannak proteolízis folyamatok, különösen a koaguláció során.
Funkcionális osztályozás
Különböző peptidázok funkcionális családjai vannak, amelyeket a vágás helye szerint osztályoznak a peptidláncban:
- Az exopeptidázok (vagy exo-proteázok )
- Az aminopeptidázok, amelyek keresztezik a lánc első aminosavat és második aminosavat, így felszabadítják az N-terminális aminosavat
- Azok a karboxipeptidázok, amelyek a lánc utolsó előtti és utolsó aminosavai közé vágnak, felszabadítják a C-terminális aminosavat
- Az endopeptidázok (vagy endoproteázok ), amelyek hasíthatnak a peptidláncba.
A legtöbb peptidáz előnyösen pontos helyeken hasítja a peptidláncot, a hasítási helyet körülvevő aminosavak oldalláncainak jellegétől függően . Bizonyos esetekben ez a specifitás alacsony, de másokban nagyon szelektív lehet. A hasítást a szubsztrátfehérje szerkezete is befolyásolhatja . Így a kimotripszin , egy emésztőenzim, előnyösen aromás vagy alifás aminosavakat vág .
Cselekvési mechanizmus
Számos hatásmechanizmust írtak le a proteázok esetében, amely lehetővé teszi, hogy nagy mechanisztikus családokba csoportosítsák őket, a katalízisben részt vevő aktív hely aminosavának vagy aminosavainak jellegétől függően . Így megkülönböztetjük:
- Azok a szerin proteázok , amelyek jellegzetes katalitikus triáddal rendelkeznek, beleértve a szerint (innen a nevüket), a hisztidint és az aszpartátot . A szerin hidroxilcsoportja nukleofilként működik és megtámadja a peptidkötés karbonilcsoportját . A szerin proteázok közül megemlíthetjük:
- A cisztein proteázok (vagy tiol proteázok), amelyek aktív helyén cisztein található. Ezekben a proteázokban a nukleofil szerepét a cisztein kénje tölti be, deprotonált tiolát formájában . A tiol proteázok közül megemlíthetjük:
- a papain (EC 3.4.22.2) növényi fehérje. Specifikus azokra a peptidkötésekre, amelyekben a karboxilcsoportja által kapcsolt aminosav egy bázikus, aromás vagy nem poláros aminosav, például egy immunglobulin G-t a papain egy Fc-fragmensre és két Fab-fragmensre vág, amint azt Porter 1959-ben bemutatta. .
- az apoptózis vagy a programozott sejthalál folyamatában részt vevő kaszpázok , proteázok .
- Azok a metalloproteázok, amelyek fémkationt, általában atom- cinket tartalmaznak, több aminosav oldalláncán keresztül erősen kapcsolódnak a fehérjéhez. A fémkation közvetlenül beavatkozik egy peptidláncot hasító vízmolekula aktiválásához. Például :
- termolizin;
- az extracelluláris mátrix proteázai.
Treonin és glutaminsav peptidázok csak ismertetett 1995 és 2004 ill .
Esemény
A proteázok enzimek, amelyek nagyon bőségesek az élő országban. Minden élő szervezetben megtalálhatók, és az ezeket a fehérjéket kódoló gének a genom géntartalmának 1-5 % -át tehetik ki .
A mikrobákban sok baktérium olyan proteázokat termel, amelyek képesek lebontani mind a fehérjéket, mind az oligopeptideket . A legismertebb proteolitikus fajok a Clostridium , Bacillus , Proteus , Streptomyces , Pseudomonas .
A vírusok proteázokat is kódolhatnak; ez a helyzet például a Flaviviridae (egyszálú RNS vírus) esetében
használat
A tisztított proteázokat biotranszformációkhoz használják, például:
- az ipari sajtban használt borjakból származó oltó emésztő proteázokat tartalmaz;
- a hús megpuhítására használt proteázok .
A proteázokat a következőkben is használják:
- a ruhanemű az élelmiszer által szállított foltokban lévő fehérjék lebontására;
- tisztító oldatok, például kontaktlencsékhez használtak .
Proteáz inhibitorok
Ezek olyan molekulák, amelyek blokkolják a proteázok aktivitását; gyakran érdekes farmakológiai tulajdonságokkal rendelkeznek (potenciálisan vírusellenesek), tekintettel a fiziológiai mechanizmusok sokféleségére, amelyben a proteázok részt vesznek.
A blokkolás módjai változatosak, kezdve a proteázt megkötő másik fehérje blokkolásától az aktív hely maradványainak visszafordíthatatlan inaktiválásáig egy kémiai vegyülettel (öngyilkos inhibitor), a természetes szubsztrátot utánzó peptidek analógjain keresztül.
Példák proteáz inhibitorokra
- A hirudin (a pióca Hirudo medicis által termelt fehérje ), amely gátolja a véralvadási proteáz, a trombin aktivitását . A pióca antikoagulánsként használja, amikor zsákmányt szív.
- PMSF (fenil- metil- szulfonil- fluorid ), egy szerin proteáz inhibitor, amely kovalensen reagál az aktív hely szerinjével. A PMSF és számos szerin proteáz inhibitor szintén kolinészteráz inhibitor , így neurotoxikus termék .
- Különböző kelátokat , például EDTA -t alkalmaznak metalloproteáz inhibitorokként . Ezek az enzimek aktivitásához nélkülözhetetlen fémionok megkötésével hatnak.
Példák drogokra
Megjegyzések
Hivatkozások
-
Joseph-Pierre Guiraud , Élelmiszer-mikrobiológia , Dunod ,2012. szeptember 18, 2 nd ed. ( ISBN 978-2-10-057008-9 és 2-10-057008-0 )
-
Scaramozzino, N., Crance, JM, Drouet, C., Germi, R., Drouet, E., Jouan, A., & Garin, D. (2002) Vírusos proteázok a Flaviviridae családban . Virológia, 6 (6), 445-54.
-
Biológia A-tól Z-ig, 1100 bejegyzés és áttekintési tipp, Bill Indge Dunod, 2007
Lásd is
Külső linkek